تحدد الأحماض الأمينية الشحنة الموجبة للبروتينات. أحماض أمينية "غير قياسية". ثانيًا. التصنيف البيولوجي

تسمى المواد الكيميائية التي تحتوي على المكونات الهيكلية لحمض الكربوكسيل وجزيء أمين بالأحماض الأمينية. هذا هو الاسم العام لمجموعة المركبات العضوية التي تحتوي على سلسلة هيدروكربونية ومجموعة كربوكسيل (-COOH) ومجموعة أمينية (-NH2). سلائفها هي أحماض كربوكسيلية ، والجزيئات التي يتم فيها استبدال الهيدروجين في أول ذرة كربون بمجموعة أمينية تسمى أحماض ألفا الأمينية.

20 فقط من الأحماض الأمينية ذات قيمة للتفاعلات الأنزيمية للتخليق الحيوي التي تحدث في جسم جميع الكائنات الحية. هذه المواد تسمى الأحماض الأمينية القياسية. هناك أيضًا أحماض أمينية غير قياسية مضمنة في بعض جزيئات البروتين الخاصة. لا توجد في كل مكان ، على الرغم من أنها تؤدي وظيفة مهمة في الحياة البرية. على الأرجح ، يتم تعديل جذور هذه الأحماض بعد التخليق الحيوي.

معلومات عامة وقائمة المواد

هناك مجموعتان كبيرتان من الأحماض الأمينية معروفة ، تم عزلهما بسبب أنماط وجودها في الطبيعة. على وجه الخصوص ، هناك 20 من الأحماض الأمينية القياسية و 26 من الأحماض الأمينية غير القياسية. تم العثور على الأول في تكوين بروتينات أي كائن حي ، في حين أن الأخير خاص بالكائنات الحية الفردية.

20 حمضًا أمينيًا قياسيًا مقسمة إلى نوعين اعتمادًا على القدرة على تصنيعها في جسم الإنسان. هذه قابلة للاستبدال ، والتي يمكن أن تتشكل في الخلايا البشرية من السلائف ، ولا يمكن الاستغناء عنها ، حيث لا توجد أنظمة إنزيمية أو ركيزة في تركيبها. قد لا تكون الأحماض الأمينية غير الأساسية موجودة في الطعام ، حيث يمكن لأجسامهم تصنيعها ، وتجديد كمياتها إذا لزم الأمر. لا يمكن للجسم الحصول على الأحماض الأمينية الأساسية من تلقاء نفسه ، وبالتالي يجب الحصول عليها من الطعام.

حدد علماء الكيمياء الحيوية أسماء الأحماض الأمينية من مجموعة الأحماض الأساسية. هناك 8 معروفة في المجموع:

• ميثيونين.
• ثريونين.
• آيزولوسين.
• ليسين.
• فينيل ألانين.
• التربتوفان.
• فالين.
• ليسين.
• غالبًا ما يتم تضمين الهيستدين هنا.

هذه مواد لها بنية مختلفة من جذور الهيدروكربون ، ولكن دائمًا مع وجود مجموعة كربوكسيل ومجموعة أمينية في ذرة ألفا سي.

هناك 11 مادة في مجموعة الأحماض الأمينية غير الأساسية:

• ألانين.
• جليكاين.
• أرجينين.
• الهليون.
• حمض الأسبارتيك
• سيستين.
• حمض الجلوتاميك
• الجلوتامين.
• البرولين.
• سيرين.
• تيروزين.

في الأساس ، هيكلها الكيميائي أبسط من التركيب الأساسي ، لذا فإن تركيبها أسهل بالنسبة للجسم. لا يمكن الحصول على معظم الأحماض الأمينية الأساسية فقط بسبب نقص الركيزة ، أي جزيء السلائف ، من خلال تفاعل التحويل.

جليكاين ، ألانين ، فالين

غالبًا ما يتم استخدام الجلايسين والفالين والألانين في التخليق الحيوي لجزيئات البروتين (تظهر صيغة كل مادة في الشكل أدناه). هذه الأحماض الأمينية هي الأبسط في التركيب الكيميائي. مادة الجلايسين هي الأبسط في فئة الأحماض الأمينية ، أي بالإضافة إلى ذرة الكربون ألفا ، لا يحتوي المركب على جذور. ومع ذلك ، حتى أبسط جزيء في الهيكل يلعب دورًا مهمًا في ضمان الحياة. على وجه الخصوص ، يتم تصنيع حلقة البورفيرين لقواعد الهيموجلوبين والبيورين من الجلايسين. حلقة البورفير هي منطقة بروتينية للهيموجلوبين ، مصممة للاحتفاظ بذرات الحديد في تكوين مادة متكاملة.

يشارك الجليسين في ضمان النشاط الحيوي للدماغ ، حيث يعمل كوسيط مثبط للجهاز العصبي المركزي. هذا يعني أنه أكثر انخراطا في عمل القشرة الدماغية - الأنسجة الأكثر تعقيدا من حيث التنظيم. والأهم من ذلك ، أن الجلايسين عبارة عن ركيزة لتخليق قواعد البيورين اللازمة لتكوين النيوكليوتيدات التي تشفر المعلومات الوراثية. بالإضافة إلى ذلك ، يعمل الجلايسين كمصدر لتخليق 20 من الأحماض الأمينية الأخرى ، بينما يمكن أن يتشكل هو نفسه من السيرين.

يحتوي ألانين الأحماض الأمينية على صيغة أكثر تعقيدًا من الجلايسين ، لأنه يحتوي على جذر ميثيل تم استبداله بذرة هيدروجين واحدة في ذرة كربون ألفا للمادة. في الوقت نفسه ، يظل الألانين أيضًا أحد الجزيئات الأكثر مشاركة في عمليات التخليق الحيوي للبروتين. إنه جزء من أي بروتين في الحياة البرية.

غير قادر على تصنيعه في جسم الإنسان ، فالين هو حمض أميني به سلسلة هيدروكربونية متفرعة تتكون من ثلاث ذرات كربون. يعطي جذر الأيزوبروبيل وزنًا أكبر للجزيء ، ولكن بسبب هذا ، من المستحيل العثور على ركيزة للتخليق الحيوي في خلايا الأعضاء البشرية. لذلك ، يجب تزويد الفالين بالطعام. يوجد في الغالب في البروتينات الهيكلية للعضلات.

تؤكد نتائج البحث أن الفالين ضروري لعمل الجهاز العصبي المركزي. على وجه الخصوص ، نظرًا لقدرته على استعادة غمد المايلين للألياف العصبية ، يمكن استخدامه كعامل مساعد في علاج التصلب المتعدد وإدمان المخدرات والاكتئاب. يوجد بكميات كبيرة في منتجات اللحوم والأرز والبازلاء المجففة.

التيروزين ، الهيستيدين ، التربتوفان

في الجسم ، يمكن تصنيع التيروزين من الفينيل ألانين ، على الرغم من توفيره بكميات كبيرة من منتجات الألبان ، وخاصة الجبن والجبن. مشمول في تكوين الكازين - البروتين الحيواني ، الموجود في الجبن ومنتجات الجبن الزائدة. تكمن الأهمية الرئيسية للتيروزين في أن جزيئه يصبح ركيزة لتخليق الكاتيكولامينات. هذه هي الأدرينالين ، النوربينفرين ، الدوبامين - وسطاء في النظام الخلطي لتنظيم وظائف الجسم. Tyrosine قادر على اختراق الحاجز الدموي الدماغي بسرعة ، حيث يتحول بسرعة إلى الدوبامين. يشارك جزيء التيروزين في تكوين الميلانين ، مما يوفر تصبغًا للجلد والشعر وقزحية العين.

الحامض الأميني هيستيدين هو جزء من البروتينات الإنزيمية والإنزيمية في الجسم ، وهو ركيزة لتخليق الهيستامين. هذا الأخير ينظم إفراز المعدة ، ويشارك في ردود الفعل المناعية ، وينظم التئام الجروح. الهيستيدين هو حمض أميني أساسي ، ولا يقوم الجسم بتزويد احتياطياته إلا بالطعام.

كما أن التربتوفان غير قادر على تصنيعه من قبل الجسم بسبب تعقيد سلسلة الهيدروكربون الخاصة به. إنه جزء من البروتينات وهو ركيزة لتخليق السيروتونين. هذا الأخير هو وسيط للجهاز العصبي ، مصمم لتنظيم دورات اليقظة والنوم. التربتوفان والتيروزين - يجب أن يتذكر علماء الفيزيولوجيا العصبية هذه الأسماء للأحماض الأمينية ، حيث يتم تصنيع الوسطاء الرئيسيين للجهاز الحوفي (السيروتونين والدوبامين) ، مما يضمن وجود المشاعر. في الوقت نفسه ، لا يوجد شكل جزيئي يضمن تراكم الأحماض الأمينية الأساسية في الأنسجة ، ولهذا السبب يجب أن تكون موجودة في الطعام كل يوم. غذاء البروتين بكمية 70 جرامًا يوميًا يلبي تمامًا احتياجات الجسم هذه.

فينيل ألانين ، ليسين وإيزولوسين

يتميز فينيل ألانين بحقيقة أن الحمض الأميني التيروزين يتم تصنيعه منه عندما يكون ناقصًا. فينيل ألانين نفسه هو مكون بنيوي لجميع البروتينات في الطبيعة. إنه مقدمة التمثيل الغذائي للناقل العصبي فينيثيلامين ، مما يوفر التركيز العقلي ، ورفع الحالة المزاجية والتحفيز النفسي. في الاتحاد الروسي ، بتركيز يزيد عن 15 ٪ ، يُحظر تداول هذه المادة. إن تأثير فينيل إيثيل أمين مشابه لتأثير الأمفيتامين ، لكن الأول ليس له تأثير ضار على الجسم ويختلف فقط في تطور الاعتماد العقلي.

أحد المواد الرئيسية لمجموعة الأحماض الأمينية هو الليوسين ، حيث يتم تصنيع سلاسل الببتيد لأي بروتين بشري ، بما في ذلك الإنزيمات. المركب ، المستخدم في شكله النقي ، قادر على تنظيم وظائف الكبد ، وتسريع تجديد خلاياه ، وتوفير تجديد شباب الجسم. لذلك ، ليسين هو حمض أميني متوفر في شكل دواء. إنه فعال للغاية في العلاج المساعد لتليف الكبد وفقر الدم وسرطان الدم. Leucine هو حمض أميني يسهل بشكل كبير إعادة تأهيل المرضى بعد العلاج الكيميائي.

Isoleucine ، مثل leucine ، غير قادر على تصنيعه من قبل الجسم بمفرده وينتمي إلى مجموعة لا غنى عنها. ومع ذلك ، فهذه المادة ليست مخدرًا ، حيث لا يحتاج الجسم إليها كثيرًا. في الأساس ، يشارك واحد فقط من الأيزومرات الفراغية (2S ، 3S) -2-amino-3-methylpentanoic acid في التخليق الحيوي.

البرولين ، سيرين ، سيستين

البرولين هو حمض أميني له جذور هيدروكربونية دورية. قيمته الرئيسية هي وجود مجموعة كيتون في السلسلة ، وهذا هو سبب استخدام المادة بنشاط في تخليق البروتينات الهيكلية. يؤدي اختزال الكيتون غير المتجانسة إلى مجموعة هيدروكسيل مع تكوين هيدروكسي برولين إلى تكوين روابط هيدروجينية متعددة بين سلاسل الكولاجين. نتيجة لذلك ، تتشابك خيوط هذا البروتين وتوفر بنية قوية بين الجزيئات.

البرولين هو حمض أميني يوفر القوة الميكانيكية للأنسجة البشرية وهيكلها العظمي. غالبًا ما يوجد في الكولاجين ، وهو جزء من العظام والغضاريف والنسيج الضام. مثل البرولين ، السيستين هو حمض أميني يتم تصنيع البروتين الهيكلي منه. ومع ذلك ، هذا ليس كولاجين ، ولكن مجموعة من المواد تسمى ألفا كيراتين. أنها تشكل الطبقة القرنية من الجلد ، والأظافر ، وهي جزء من قشور الشعر.

مادة السيرين عبارة عن حمض أميني موجود كأيزومرين بصريين L و D. إنها مادة غير قابلة للاستبدال يتم تصنيعها من الفوسفوجليسيرات. يمكن تشكيل السيرين أثناء تفاعل إنزيمي من الجلايسين. هذا التفاعل قابل للعكس ، وبالتالي يمكن تكوين الجليسين من السيرين. القيمة الرئيسية لهذا الأخير هي أن البروتينات الأنزيمية ، أو بالأحرى مراكزها النشطة ، يتم تصنيعها من السيرين. سيرين موجود على نطاق واسع في البروتينات الهيكلية.

أرجينين ، ميثيونين ، ثريونين

قرر علماء الكيمياء الحيوية أن الاستهلاك المفرط للأرجينين يؤدي إلى تطور مرض الزهايمر. ومع ذلك ، بالإضافة إلى القيمة السلبية ، فإن المادة لها أيضًا وظائف حيوية للتكاثر. على وجه الخصوص ، نظرًا لوجود مجموعة guanidine ، الموجودة في الخلية في الشكل الموجب ، فإن المركب قادر على تكوين كمية كبيرةروابط جزيئية الهيدروجين. نتيجة لذلك ، يكتسب الأرجينين في شكل zwitterion القدرة على الارتباط بمناطق الفوسفات في جزيئات الحمض النووي. نتيجة التفاعل هي تكوين العديد من البروتينات النووية - شكل تغليف الحمض النووي. يمكن أن ينفصل الأرجينين في سياق التغيرات في الأس الهيدروجيني للمصفوفة النووية للخلية عن البروتين النووي ، مما يوفر فك سلسلة الحمض النووي وبداية الترجمة للتخليق الحيوي للبروتين.

يحتوي ميثيونين الأحماض الأمينية على ذرة كبريت في بنيته ، وهذا هو السبب في أن المادة النقية في شكل بلوري لها رائحة فاسدة كريهة بسبب إطلاق كبريتيد الهيدروجين. في جسم الإنسان ، يؤدي الميثيونين وظيفة تجديدية ، مما يعزز التئام أغشية خلايا الكبد. لذلك ، يتم إنتاجه في شكل تحضير من الأحماض الأمينية. من الميثيونين ، يتم أيضًا تصنيع دواء ثانٍ مخصص لتشخيص الأورام. يتم تصنيعه عن طريق استبدال ذرة كربون بنظير C11. في هذا الشكل ، يتراكم بنشاط في الخلايا السرطانية ، مما يجعل من الممكن تحديد حجم أورام المخ.

على عكس الأحماض الأمينية المذكورة أعلاه ، فإن الثريونين أقل أهمية: لا يتم تصنيع الأحماض الأمينية منه ، ومحتواه في الأنسجة منخفض. القيمة الرئيسية لثريونين هي إدراجه في تكوين البروتينات. هذا الحمض الأميني ليس له وظائف محددة.

اسبراجين ، ليسين ، جلوتامين

الأسباراجين هو حمض أميني شائع غير أساسي موجود مثل أيزومر L المذاق الحلو وأيزومر D المر. تتكون بروتينات الجسم من الأسباراجين ، ويتم تصنيع أوكسالو أسيتات عن طريق استحداث السكر. هذه المادة قادرة على أن تتأكسد في دورة حمض الكربوكسيل وتوفر الطاقة. هذا يعني أنه بالإضافة إلى الوظيفة الهيكلية ، يؤدي الأسباراجين أيضًا وظيفة طاقة.

غير قادر على تصنيعه في جسم الإنسان ، ليسين هو حمض أميني بخصائص قلوية. من ذلك ، يتم تصنيع البروتينات المناعية والإنزيمات والهرمونات بشكل أساسي. في الوقت نفسه ، يعتبر اللايسين من الأحماض الأمينية التي تظهر بشكل مستقل عوامل مضادة للفيروسات ضد فيروس الهربس. ومع ذلك ، لا يتم استخدام المادة كدواء.

يوجد الجلوتامين من الأحماض الأمينية في الدم بتركيزات تزيد كثيرًا عن الأحماض الأمينية الأخرى. يلعب دورًا رئيسيًا في الآليات الكيميائية الحيوية لاستقلاب النيتروجين وإفراز المستقلبات ، ويشارك في تخليق الأحماض النووية والإنزيمات والهرمونات ، كما أنه قادر على تقوية جهاز المناعة ، على الرغم من عدم استخدامه كدواء. لكن الجلوتامين يستخدم على نطاق واسع بين الرياضيين ، لأنه يساعد على التعافي من التدريب ، ويزيل النيتروجين وزبدات الأيض من الدم والعضلات. لا تعتبر آلية تسريع الشفاء للرياضي مصطنعة ولا يُعترف بها بحق على أنها منشطات. علاوة على ذلك ، لا توجد طرق معملية لإدانة الرياضيين بهذه المنشطات. يوجد الجلوتامين أيضًا بكميات كبيرة في الطعام.

حمض الأسبارتيك والجلوتاميك

تعتبر الأحماض الأمينية الأسبارتيك والجلوتامين ذات قيمة كبيرة لجسم الإنسان بسبب خصائصها التي تنشط الناقلات العصبية. إنها تسرع من نقل المعلومات بين الخلايا العصبية ، مما يضمن الحفاظ على هياكل الدماغ التي تقع تحت القشرة. في مثل هذه الهياكل ، تعتبر الموثوقية والثبات أمرًا مهمًا ، لأن هذه المراكز تنظم التنفس والدورة الدموية. لذلك ، هناك كمية كبيرة من الأحماض الأمينية الأسبارتيك والجلوتامين في الدم. تظهر الصيغة الهيكلية المكانية للأحماض الأمينية في الشكل أدناه.

يشارك حمض الأسبارتيك في تصنيع اليوريا ، وإزالة الأمونيا من الدماغ. وهي مادة مهمة للحفاظ على معدل مرتفع للتكاثر وتجديد خلايا الدم. بالطبع ، في سرطان الدم ، هذه الآلية ضارة ، وبالتالي ، لتحقيق مغفرة ، يتم استخدام مستحضرات الإنزيم التي تدمر الأحماض الأمينية الأسبارتيك.

ربع الأحماض الأمينية في الجسم هو حمض الجلوتاميك. هذا هو ناقل عصبي لمستقبلات ما بعد المشبكي ، وهو ضروري للانتقال المتشابك للنبضة بين عمليات الخلايا العصبية. ومع ذلك ، يتميز حمض الجلوتاميك أيضًا بطريقة خارج المشبكي لنقل المعلومات - النقل العصبي الحجمي. هذه الطريقة هي أساس الذاكرة وهي لغز فسيولوجي عصبي ، لأنه لم يتم توضيح المستقبلات التي تحدد كمية الجلوتامات خارج الخلية وخارج المشابك. ومع ذلك ، يُفترض أن كمية المادة الموجودة خارج المشبك هي المهمة بالنسبة للنقل العصبي الجماعي.

التركيب الكيميائي

جميع الأحماض الأمينية غير القياسية و 20 الأحماض الأمينية القياسية لها خطة هيكلية مشتركة. وهي تشتمل على سلسلة هيدروكربون دورية أو أليفاتية مع أو بدون جذور ، ومجموعة أمينية في ذرة كربون ألفا ، ومجموعة كربوكسيل. يمكن أن تكون سلسلة الهيدروكربون موجودة ، بحيث يكون للمادة تفاعل الأحماض الأمينية ، فإن موقع الجذور الرئيسية مهم.

يجب ربط المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل بأول ذرة كربون في السلسلة. وفقًا للتسمية المقبولة في الكيمياء الحيوية ، يطلق عليه اسم ذرة ألفا. هذا مهم لتكوين مجموعة الببتيد - أهم رابطة كيميائية ، بفضل وجود البروتين. من وجهة نظر الكيمياء البيولوجية ، الحياة هي طريقة وجود جزيئات البروتين. القيمة الرئيسية للأحماض الأمينية هي تكوين رابطة الببتيد. يتم تقديم الصيغة الهيكلية العامة للأحماض الأمينية في المقالة.

الخصائص الفيزيائية

على الرغم من الهيكل المماثل لسلسلة الهيدروكربون ، تختلف الأحماض الأمينية اختلافًا كبيرًا في الخواص الفيزيائية عن الأحماض الكربوكسيلية. في درجة حرارة الغرفة ، فهي مواد بلورية محبة للماء ، قابلة للذوبان في الماء بسهولة. في مذيب عضوي ، بسبب تفكك مجموعة الكربوكسيل والتخلص من البروتون ، تذوب الأحماض الأمينية بشكل سيئ ، وتشكل خليطًا من المواد ، ولكن ليس الحلول الحقيقية. العديد من الأحماض الأمينية طعمها حلو ، في حين أن الأحماض الكربوكسيلية حامضة.

ترجع هذه الخصائص الفيزيائية إلى وجود مجموعتين كيميائيتين وظيفيتين ، بسبب أن المادة الموجودة في الماء تتصرف مثل الملح المذاب. تحت تأثير جزيئات الماء ، ينفصل البروتون عن مجموعة الكربوكسيل ، والتي تكون المجموعة الأمينية متقبلها. بسبب التحول في كثافة الإلكترون للجزيء وغياب درجة حموضة البروتونات المتحركة بحرية (مؤشر الحموضة) ، يظل المحلول مستقرًا تمامًا عند إضافة الأحماض أو القلويات مع ثوابت التفكك العالية. هذا يعني أن الأحماض الأمينية قادرة على تكوين أنظمة عازلة ضعيفة ، مما يحافظ على توازن الجسم.

من المهم أن يكون معامل الشحن لجزيء الحمض الأميني المنفصل صفراً ، حيث يتم قبول انقسام البروتون من مجموعة الهيدروكسيل بواسطة ذرة النيتروجين. ومع ذلك ، تتشكل شحنة موجبة على النيتروجين في المحلول ، وتتشكل شحنة سالبة في مجموعة الكربوكسيل. تعتمد القدرة على الانفصال بشكل مباشر على الحموضة ، وبالتالي توجد نقطة تساوي الكهرباء لمحاليل الأحماض الأمينية. هذا هو الرقم الهيدروجيني (مؤشر الحموضة) حيث يكون لأكبر عدد من الجزيئات شحنة صفرية. في هذه الحالة ، تكون ثابتة في مجال كهربائي ولا تجري تيارًا.

يعرف الكثير منا أن البروتينات ضرورية للجسم ، لأنها تحتوي على أحماض أمينية. لكن لا يفهم الجميع ماهية هذه العناصر ولماذا يعد وجودها في النظام الغذائي مهمًا للغاية. سنكتشف اليوم عدد الأحماض الأمينية المضمنة في كيفية تصنيفها والوظيفة التي تؤديها.

ما هي الأحماض الأمينية؟

لذا ، فإن الأحماض الأمينية (aminocarboxylic to-you) هي مركبات عضوية تشكل العنصر الرئيسي الذي يشكل بنية البروتين. البروتينات بدورها تشارك في جميع العمليات الفسيولوجية لجسم الإنسان. وهي تشكل العظام والأوتار والأربطة والأعضاء الداخلية والعضلات والأظافر والشعر. تصبح البروتينات جزءًا من الجسم في عملية تخليق الأحماض الأمينية التي تأتي مع الطعام. لذلك ، ليس البروتين عنصرًا غذائيًا مهمًا ، ولكن الأحماض الأمينية. وليست كل البروتينات مفيدة بشكل متساوٍ ، لأن لكل منها تركيبته الفريدة من نفس هذه الأحماض.

معقد للغاية ، دعنا نعتبره على مستوى أساسي. نحن نعلم أن الأحماض aminocarboxylic هي اللبنات الأساسية لمبنى يسمى البروتين والمدينة الكبرى التي تسمى الإنسان. ومع ذلك ، لا تحتوي جميع البروتينات على العناصر التي نحتاجها بالضبط. إذا نظرت إلى بروتين تحت المجهر ، يمكنك أن ترى سلسلة من الأحماض الأمينية متصلة بواسطة روابط الببتيد. بشكل تقريبي ، تعمل روابط هذه السلسلة كمواد إصلاح وبناء في أجسامنا.

والمثير للدهشة أنه مر وقت لم يعرف فيه العلماء عدد الأحماض الأمينية المختلفة في البروتينات. تم افتتاح معظمها في القرن التاسع عشر والباقي في القرن العشرين. استغرق العلماء 119 عامًا للإجابة أخيرًا على السؤال: "كم عدد الأحماض الأمينية في البروتين؟" تمت دراسة هيكل كل منهم لفترة أطول.

حتى الآن ، من المعروف أن 20 من الأحماض الأمينية الكربوكسيلية البروتينية ضرورية للتشغيل الطبيعي لجسم الإنسان. غالبًا ما تسمى هذه العشرين بالأحماض الرئيسية. من وجهة نظر الكيمياء ، يتم تصنيفها وفقًا للعديد من المعايير. لكن الناس العاديين هم الأقرب إلى التصنيف وفقًا لقدرة الأحماض على التصنيع في أجسامنا. على هذا الأساس ، فإن الأحماض الأمينية قابلة للتبديل ولا يمكن الاستغناء عنها.

هذا التصنيف له بعض العيوب. على سبيل المثال ، يعتبر الأرجينين ضروريًا في بعض الحالات الفسيولوجية ، ولكن يمكن تصنيعه بواسطة الجسم. ويتم تجديد الهيستدين بكميات صغيرة بحيث لا يزال من الضروري تناوله مع الطعام.

الآن بعد أن عرفنا عدد أنواع الأحماض الأمينية المضمنة في البروتينات ، دعنا نلقي نظرة فاحصة على كلا النوعين.

لا يمكن الاستغناء عنه (أساسي)

كما فهمت بالفعل ، لا يمكن للجسم تصنيع هذه المواد بمفردها ، لذلك يجب تناولها مع الطعام. تم العثور على الكمية الرئيسية من الأحماض العضوية الأساسية في البروتينات الحيوانية. عندما يفتقر الجسم إلى عنصر أو آخر ، يبدأ في أخذه من الأنسجة العضلية. تتكون هذه الفئة من 8 أحماض. دعنا نتعرف على كل منهم.

يسين

هذا الحمض مسؤول عن ترميم وحماية الأنسجة العضلية والجلد والعظام. بفضل الليوسين يتم تحرير هرمون النمو. بالإضافة إلى ذلك ، ينظم هذا الحمض العضوي مستويات السكر في الدم ويعزز حرق الدهون. توجد في اللحوم والمكسرات والبقوليات والأرز البني وحبوب القمح. يحفز الليسيثين وبالتالي يعزز بناء العضلات.

آيسولوسين

يعمل هذا الحمض على تسريع إنتاج الطاقة ، ولهذا السبب يحبها الرياضيون كثيرًا. بعد تمرين شاق ، فإنه يساعد على التعافي السريع. ألياف عضلية. يزيل Isoleucine ما يسمى بالكربتورا ، ويشارك في تكوين الهيموجلوبين وينظم كمية السكر. تم العثور على معظم الأيزولوسين في اللحوم والأسماك والبيض والمكسرات والبازلاء وفول الصويا.

ليسين

يلعب هذا الحمض الأميني دورًا مهمًا في عمل جهاز المناعة. وتتمثل مهمتها الرئيسية في تخليق الأجسام المضادة التي تحمي أجسامنا من تأثيرات الفيروسات والمواد المسببة للحساسية. بالإضافة إلى ذلك ، ينظم اللايسين عملية تجديد أنسجة العظام والكولاجين ، وكذلك هرمونات النمو. يمكن العثور على هذا الحمض العضوي في أطعمة مثل: البيض والبطاطس واللحوم الحمراء والأسماك ومنتجات الألبان.

فينيل ألانين

هذا الحمض الأميني ألفا مسؤول عن الأداء الطبيعي للجهاز العصبي المركزي. ونقصه في الجسم يؤدي إلى نوبات من الاكتئاب والأمراض المزمنة. يساعدنا فينيل ألانين على التركيز وتذكر المعلومات الصحيحة. وهو جزء من الأدوية المستخدمة في علاج الاضطرابات النفسية ، بما في ذلك مرض باركنسون. له تأثير إيجابي على عمل الكبد والبنكرياس. الأحماض الأمينية الموجودة في: المكسرات والفطر والدجاج ومنتجات الألبان والموز والمشمش والخرشوف القدس.

ميثيونين

قلة من الناس يعرفون عدد الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين ، لكن الكثير من الناس يعرفون أن الميثيونين يحرق الأنسجة الدهنية بنشاط. لكن هذا ليس كل شيء ميزات مفيدةهذا الحمض. يؤثر على قدرة الشخص على التحمل وأدائه. إذا لم يكن ذلك كافياً في الجسم ، فيمكن أن يفهمه الجلد والأظافر على الفور. يوجد الميثيونين في أطعمة مثل: اللحوم والأسماك وبذور عباد الشمس والبقوليات والبصل والثوم ومنتجات الألبان.

ثريونين

في محاولة لمعرفة عدد الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين ، اكتشف العلماء مادة مثل ثريونين ، واحدة من آخرها. لكنها مفيدة جدا للإنسان. ثريونين مسؤول عن جميع أجهزة الجسم الأكثر أهمية ، وهي الجهاز العصبي والمناعة والقلب والأوعية الدموية. أول علامة على نقصه هي مشاكل الأسنان والعظام. يحصل معظم الناس على ثريونين من منتجات الألبان واللحوم والفطر والخضروات والحبوب.

التربتوفان

عنصر مهم آخر. وهو مسؤول عن تخليق السيروتونين ، والذي يُسمى غالبًا هرمون الشعور بالسعادة. يمكن الكشف عن نقص التربتوفان عن طريق اضطرابات النوم والشهية. ينظم هذا الحمض أيضًا وظيفة الجهاز التنفسي وضغط الدم. توجد بشكل رئيسي في: المأكولات البحرية واللحوم الحمراء والدواجن ومنتجات الألبان والقمح.

فالين

يقوم بوظيفة إصلاح الألياف التالفة ويراقب عمليات التمثيل الغذائي في العضلات. يمكن أن يكون لها تأثير محفز تحت الأحمال الثقيلة. كما أنه يلعب دورًا في النشاط العقلي للإنسان. يساعد في علاج الكبد والدماغ من الآثار السلبية للكحول والمخدرات. يمكن لأي شخص الحصول على الفالين من: اللحوم ، والفطر ، وفول الصويا ، ومنتجات الألبان ، والفول السوداني.

يشار إلى أن 70٪ من جميع الأحماض العضوية في أجسامنا تحتلها ثلاثة أحماض أمينية فقط: ليسين ، إيزولوسين وفالين. لذلك ، فهي تعتبر الأهم في ضمان الأداء الطبيعي للجسم. في غذاء رياضيحتى أنهم عزلوا مركب BCAA خاص يحتوي بالضبط على هذه الأحماض الثلاثة.

نستمر في الإجابة على سؤال حول عدد الأحماض الأمينية الرئيسية في تكوين البروتين ، وننتقل إلى ممثلي الفصل القابل للتبديل.

قابل للتبديل

يتمثل الاختلاف الرئيسي لهذه المجموعة في أنه يمكن تشكيل جميع ممثليها في الجسم عن طريق التوليف الداخلي. كلمة "قابلة للاستبدال" تضلل الكثيرين. لذلك ، يقول الجهلاء في كثير من الأحيان أن هذه الأحماض الأمينية لا يجب أن تستهلك مع الطعام. بالطبع إنها ليست كذلك! يجب أن تكون الأحماض القابلة للاستبدال ، وكذلك الأحماض الأساسية ، جزءًا من النظام الغذائي اليومي. يمكن بالفعل أن تتكون من مواد أخرى. لكن هذا يحدث فقط عندما يكون النظام الغذائي غير صحيح. ثم يتم إنفاق جزء من المواد المفيدة والأحماض الأساسية على إعادة بناء الأحماض الأساسية. لذلك ، فهي ليست مواتية تمامًا للجسم. دعونا نحلل الأحماض الأساسية المدرجة في "العشرين الكبرى".

ألانين

يساعد على تسريع عملية التمثيل الغذائي للكربوهيدرات وإزالة السموم من الكبد. توجد في أغذية مثل: اللحوم والدواجن والبيض والأسماك ومنتجات الألبان.

حمض الأسبارتيك

يعتبر وقودًا عالميًا لجسمنا ، لأنه يحسن التمثيل الغذائي بشكل كبير. يوجد في الحليب وسكر القصب والدواجن ولحم البقر.

الهليون

في محاولة للإجابة على السؤال: "كم عدد الأحماض الأمينية الموجودة في تكوين البروتين؟" ، اكتشف العلماء أولاً الأسباراجين. لقد كان عام 1806. يساهم هذا الحمض في تحسين أداء الجهاز العصبي. يوجد في جميع البروتينات الحيوانية وكذلك المكسرات والبطاطس والحبوب.

الهيستيدين

إنها لبنة مهمة لجميع الأعضاء الداخلية. يلعب دورًا رئيسيًا تقريبًا في تكوين خلايا الدم الحمراء والبيضاء. له تأثير إيجابي على جهاز المناعة والوظيفة الجنسية. بسبب مجموعة واسعة من التطبيقات ، يتم استنفاد احتياطيات الهيستدين في الجسم بسرعة. لذلك ، من المهم تناولها مع الطعام. توجد في منتجات اللحوم والألبان والحبوب.

هادئ

ينشط الدماغ والجهاز العصبي المركزي. توجد في أطعمة مثل: اللحوم ، الصويا ، الحبوب ، الفول السوداني.

سيستين

هذا الحمض الأميني في الجسم مسؤول عن تخليق الكيراتين. بدونها ، لن يكون هناك أظافر وشعر وبشرة صحية. توجد في الأطعمة مثل: اللحوم والبيض والفلفل الأحمر والثوم والبصل والبروكلي.

أرجينين

عند الحديث عن عدد الأحماض الأمينية البروتينية التي يتم تضمينها في البروتينات والوظائف التي تؤديها ، كنا مقتنعين بأن كل منها مهم للجسم. ومع ذلك ، هناك أحماض تعتبر ، وفقًا للخبراء ، الأكثر أهمية. وتشمل هذه الأرجينين. إنه مسؤول عن الأداء الصحي للعضلات والمفاصل والجلد والكبد ، كما أنه يقوي جهاز المناعة ويحرق الدهون. غالبًا ما يستخدم لاعبو كمال الأجسام والأرجينين الذين يرغبون في إنقاص الوزن كجزء من المكملات الغذائية. يوجد بشكل طبيعي في اللحوم والمكسرات والحليب والحبوب والجيلاتين.

حمض الجلوتاميك

إنه عنصر مهم في الأداء الصحي للدماغ والحبل الشوكي. يباع غالبًا كمكمل جلوتامات أحادي الصوديوم. توجد في البيض واللحوم ومنتجات الألبان والأسماك والجزر والذرة والطماطم والسبانخ.

الجلوتامين

مطلوب في البروتين لنمو العضلات ودعمها. إنه أيضًا "وقود" الدماغ. بالإضافة إلى ذلك ، يزيل الجلوتامين من الكبد كل ما يأتي مع الأطعمة غير الصحية. الطهي يفسد الحمض ، لذلك يجب تناول البقدونس والسبانخ نيئتين لتعويض ذلك.

جليكاين

يساعد على تجلط الدم وتحويل الجلوكوز إلى طاقة. توجد في اللحوم والأسماك والبقوليات والحليب.

البرولين

مسؤول عن تخليق الكولاجين. مع نقص البرولين في الجسم ، تبدأ مشاكل المفاصل. يوجد بشكل رئيسي في البروتينات الحيوانية ، لذلك ربما يكون المادة الوحيدة التي يعاني منها الأشخاص الذين لا يأكلون اللحوم.

تيروزين

مسئول عن تنظيم ضغط الدم والشهية. مع نقص هذا الحمض ، يعاني الشخص من التعب السريع. لتجنب مثل هذه المشاكل ، تحتاج إلى تناول الموز والبذور والمكسرات والأفوكادو.

أغذية غنية بالأحماض الأمينية

الآن أنت تعرف عدد الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين. وظائف وموقع كل منها معروف لك أيضًا. دعنا نلاحظ المنتجات الرئيسية التي لا تقلق بشأن توازن التغذية من حيث الأحماض الأمينية.

بيض. يمتصها الجسم تمامًا ، ويمنحها كمية كبيرة من الأحماض الأمينية وتوفر التغذية البروتينية.

ألبان. إنهم قادرون على تزويد الشخص بالعديد من المواد المفيدة ، والتي لا يقتصر طيفها ، بالمناسبة ، على الأحماض العضوية.

لحمة. ولعل المصدر الأول للبروتين والمواد المكونة له.

سمك. غني بالبروتين وسهل الهضم تماما.

يعتقد الكثيرون تمامًا أنه بدون المنتجات الحيوانية ، من المستحيل تزويد الجسم بالكمية المناسبة من البروتين. هذا خطأ تماما. والدليل على ذلك هو العدد الهائل من النباتيين ذوي الشكل البدني الممتاز. من بين الأطعمة النباتية ، المصادر الرئيسية للأحماض الأمينية هي: البقوليات والمكسرات والحبوب والبذور.

استنتاج

اليوم تعلمنا عدد الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين. ستساعدك مجموعات المواد والوصف التفصيلي لممثليها على التنقل في إعداد نظام غذائي صحي.

أحماض أمينية(مرادف أحماض أمينوكربوكسيلية) - أحماض عضوية (كربوكسيلية) تحتوي على مجموعة أمينية واحدة أو أكثر ؛ الجزء الهيكلي الرئيسي لجزيء البروتين.

اعتمادًا على موضع المجموعة الأمينية في سلسلة الكربون فيما يتعلق بمجموعة الكربوكسيل (أي في الثانية والثالثة وما إلى ذلك على ذرات الكربون) ، تتميز الأحماض الأمينية α- و β- و γ وما إلى ذلك . توجد العديد من الأحماض الأمينية في الكائنات الحية بشكل حر أو كجزء من مركبات أكثر تعقيدًا. وصف كاليفورنيا. 200 من الأحماض الأمينية الطبيعية المختلفة ، من بينها حوالي 20 مهمة بشكل خاص ، وهي جزء من البروتينات (انظر). جميع الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات هي أحماض أمينية ألفا وتتوافق مع الصيغة العامة: RCH (NH 2) COOH ، حيث R غير متكافئ جذريًا في الأحماض الأمينية المختلفة المرتبطة بذرة الكربون الثانية من السلسلة. ترتبط المجموعة الأمينية بذرة الكربون نفسها. وبالتالي ، تحتوي ذرة الكربون هذه على 4 بدائل غير متكافئة ، وهي غير متماثلة.

حتى قبل اكتشاف الأحماض الأمينية كفئة خاصة من المواد الكيميائية ، قام الكيميائيون الفرنسيون Vauquelin و Robiquet (L. الأحماض الأمينية في البروتينات.

تم اكتشاف أول حمض أميني طبيعي (السيستين) في عام 1810 في حصوات المسالك البولية بواسطة ولاستون (دبليو إتش ولاستون) ؛ في عام 1819 ، قام بروست (جيه إل بروست) بإجراء تجارب على تخمير الجبن ، وعزل بلورات الليوسين. في عام 1820 ، حصل Braconno (N. Braconnot) على الجلايسين من الجيلاتين المتحلل المائي ، والذي كان له طعم حلو وكان يسمى بالسكر اللزج ؛ في وقت لاحق فقط تم تصنيف الجلايسين على أنه حمض أميني. كان اكتشاف براكونو مهمًا بشكل خاص لأنها كانت المرة الأولى التي يتم فيها الحصول على الأحماض الأمينية من تحلل البروتين. في وقت لاحق ، تم عزل الأحماض الأمينية الأخرى الموجودة في جزيئات البروتين والتعرف عليها من التحلل المائي للبروتين.

للأحماض الأمينية عدد من الخصائص الشائعة: فهي مواد بلورية عديمة اللون ، تذوب عادةً مع التحلل في درجات حرارة عالية نسبيًا ، حلوة ، مرّة أو لا طعم لها. الأحماض الأمينية هي إلكتروليتات مذبذبة ، أي أنها تشكل أملاحًا مع كل من الأحماض والقواعد ولها بعض الخصائص المميزة لكل من الأحماض العضوية والأمينات. يمكن للأحماض الأمينية الطبيعية أن تدير مستوى الاستقطاب بدرجات متفاوتة إلى اليمين أو اليسار ، اعتمادًا على طبيعة الأحماض الأمينية والظروف البيئية ، لكنها تنتمي جميعها إلى السلسلة L ، أي أن لها نفس التكوين من ذرة الكربون ألفا ويمكن اعتبارها مشتقات L- ألانين أو ، على التوالي ، L- الجلسربالديهايد. يحدد تنوع خصائص وطبيعة الجذور للأحماض الأمينية المختلفة التنوع والخصائص المحددة لكل من الأحماض الأمينية الفردية وجزيئات البروتين التي يتم تضمينها فيها. يتم عرض التركيب الكيميائي وأهم خصائص الأحماض الأمينية الطبيعية الموجودة في تحلل البروتين في الجدول. واحد.

الجدول 1. التركيب الكيميائي والخصائص الفيزيائية والكيميائية للأحماض الأمينية الأكثر شيوعًا في الطبيعة

اسم	اسم منطقي	معادلة	الوزن الجزيئي الغرامي	درجة حرارة الانصهار	الذوبان بالجرام لكل 100 جرام من الماء عند درجة حرارة 25 درجة مئوية
حمض ألفا أمينوبروبيونيك		89,09	297 درجة (موسع)	16,51
حمض ألفا أمينو جوانيدين فاليريك		174,20	238 درجة (موسع)	قابل للذوبان بسهولة
بيتا-أميد لحمض ألفا أمينوسكسينيك		132,12	236 درجة (موسعة)	3.11 (28 درجة)
حمض ألفا أمينوسكسينيك		133,10	270 درجة	0,50
α-Aminoisovaleric (α-amino-β-methylbutyric) حمض		117,15	315 درجة (موسعة)	8,85
حمض ألفا-أمينو-بيتا-إيميدازول بروبيونيك		155,16	277 درجة (موسعة)	4,29
جليكاين (جليكول)	حمض أمينو أسيتيك		75,07	290 درجة (موسع)	24,99
حمض ألفا-أميد- ألفا- أمينوغلوتاريك		146,15	185 درجة	3.6 (18 درجة)
حمض ألفا أمينوغلوتاريك		147,13	249 درجة	0,843
حمض ألفا-أميني-بيتا-ميثيل فاليريك		131,17	284 درجة (موسع)	4,117
حمض ألفا أمينويوكابرويك		131,17	295 درجة (موسع)	2,19
α- ، حمض ديامينوكابرويك		146,19	224 درجة (موسع)	قابل للذوبان بسهولة
حمض ألفا-أميني-بيتا-ميثيل ثيوبوتريك		149,21	283 درجة (موسع)	3,35
حمض-Hydroxypyrrolidine-α-carboxylic		131,13	270 درجة	36,11
حمض بيروليدين ألفا الكربوكسيل		115,13	222 درجة	162,3
حمض ألفا-أميني-بيتا-هيدروكسي بروبيونيك		105,09	228 درجة (موسعة)	5,023
حمض ألفا-أمينو-بيتا-باروكسي فينيل بروبيونيك		181,19	344 درجة (موسع)	0,045
حمض ألفا-أميني-بيتا-هيدروكسي بيوتيريك		119,12	253 درجة (موسع)	20,5
α-Amino-β-indolylpro حمض الأفيونيك		204,22	282 درجة (موسع)	1,14
حمض ألفا-أمينو-بيتا-فينيل بروبيونيك		165,19	284 درجة	2,985
حمض ألفا-أمينو-بيتا-ثيوبروبيونيك		121,15	178 درجة	-
حمض دي-ألفا-أمينو-بيتا-ثيوبروبيونيك		240,29	261 درجة (موسعة)	0,011

الخصائص الكهروكيميائية

بامتلاكها لخصائص مذبذبة (انظر Ampholytes) ، تنفصل الأحماض الأمينية في المحاليل وفقًا لنوع التفكك الحمضي (التخلي عن أيون الهيدروجين والشحنة السالبة في نفس الوقت) ووفقًا لنوع التفكك القلوي (إرفاق H-ion وإطلاق أيون الهيدروكسيل) ، مع الحصول على شحنة موجبة. في البيئة الحمضية ، يتم تعزيز التفكك القلوي للأحماض الأمينية ويحدث تكوين الأملاح مع الأنيونات الحمضية. في البيئة القلوية ، على العكس من ذلك ، تتصرف الأحماض الأمينية مثل الأنيونات ، وتشكل الأملاح ذات القواعد. لقد ثبت أن الأحماض الأمينية في المحاليل تنفصل تمامًا تقريبًا وتكون في شكل أيونات مذبذبة (ثنائية القطب) ، وتسمى أيضًا zwitterions أو amphiions:

في بيئة حمضية ، يعلق أيون مذبذب أيون هيدروجين ، مما يمنع تفكك الحمض ، ويتحول إلى كاتيون ؛ في وسط قلوي ، مع إضافة أيون الهيدروكسيل ، يتم قمع التفكك القلوي ، ويصبح الأيون ثنائي القطب أنيونًا. عند قيمة pH معينة للوسط ، والتي تختلف عن الأحماض الأمينية المختلفة ، يتم معادلة درجة التفكك الحمضي والقلوي لحمض أميني معين ، وفي المجال الكهربائي ، لا تنتقل الأحماض الأمينية إلى الكاثود أو إلى الأنود. تسمى قيمة الأس الهيدروجيني هذه بالنقطة الكهروضوئية (pI) ، وهي النقطة الأدنى ، وكلما تم التعبير عن الخصائص الحمضية في حمض أميني معين ، وكلما زاد ، يتم التعبير عن الخصائص الأساسية في حمض أميني (انظر النقطة الكهروضوئية). في pI ، تصبح قابلية ذوبان الأحماض الأمينية في حدها الأدنى ، مما يجعل من السهل ترسيب المحلول.

الخواص البصرية

جميع الأحماض الأمينية ألفا ، باستثناء الجلايسين (انظر) ، لها ذرة كربون غير متماثلة. هذه الذرة هي دائمًا الذرة الثانية ، أو ذرة الكربون ألفا ، وكلها تشغل مجموعات مختلفة تكافؤاتها الأربعة. في هذه الحالة ، يمكن استخدام شكلين من الأيزوميرات الفراغية ، وهما صورتان متطابقتان لبعضهما البعض وغير متوافقين مع بعضهما البعض ، مثل اليد اليمنى واليسرى. يوضح الرسم البياني اثنين من الأيزومرات الفراغية للحمض الأميني ألانين في شكل صورة ثلاثية الأبعاد وإسقاطها المقابل على مستوى. تعتبر الصورة الموجودة على اليسار تقليديًا هي التكوين الأيسر (L) ، على اليمين - التكوين الأيمن (D). تتوافق مثل هذه التكوينات مع glyceraldehyde اليسرى واليمنى ، والتي تؤخذ كمركب البداية عند تحديد تكوين الجزيئات. لقد ثبت أن جميع الأحماض الأمينية الطبيعية التي تم الحصول عليها من بروتينات التحلل المائي تتوافق مع السلسلة L وفقًا لتكوين ذرة الكربون ألفا ، أي أنه يمكن اعتبارها مشتقات من L- ألانين ، حيث توجد ذرة هيدروجين واحدة في يتم استبدال مجموعة الميثيل بجذر أكثر تعقيدًا. يعتمد الدوران المحدد لمستوى استقطاب الضوء للأحماض الأمينية الفردية على خصائص الجزيء بأكمله ككل وعلى محلول الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة وعوامل أخرى.

يتم عرض الدوران المحدد لأهم الأحماض الأمينية ونقاطها الكهربية ومؤشرات ثوابت تفكك الحمض (pK a) في الجدول. 2.

الجدول 2. دوران محدد لمستوى الاستقطاب ، وثوابت تفكك الحمض الظاهرة ، ونقاط تساوي الكهرباء للأحماض الأمينية L عند درجة ° 25

حمض أميني	دوران محدد		ثوابت التفكك الحمضي			النقطة الكهروضوئية pI
	محلول مائي	في 5 ن. محلول حمض الهيدروكلوريك	ص 1	ص 2	ص 3
الانيا	+1,6	+13,0	2,34	9,69		6,0
أرجينين	+21,8	+48,1	2,18	9,09	13,2	10,9
الهليون	-7,4	+37,8	2,02	8,80		5,4
حمض الأسبارتيك	+6,7	+33,8	1,88	3,65	9,60	2,8
والي	+6,6	33,1	2,32	9,62		6,0
الهيستيدين	+59,8	+18,3	1,78	5,97	8,97	7,6
		2,34	9,60		6,0
الجلوتامين	+9,2	+46,5	2,17	9,13		5,7
حمض الجلوتاميك	+17,7	+46,8	2,19	4,25	9,67	3,2
آيسولوسين	+16,3	+51,8	2,26	9,62		5,9
يسين	-14,4	+21,0	2,36	9,60		6,0
ليسين	+19,7	+37,9	2,20	8,90	10,28	9,7
ميثيونين	-14,9	+34,6	2,28	9,21		5,7
أوكسي برولين	-99,6	-66,2	1,82	9,65		5,8
البرولين	-99,2	-69,5	1,99	10,60		6,3
سلسلة	-7,9	+15,9	2,21	9,15		5,7
تيروزين	-6,6	-18,1	2,20	9,11	10,07	5,7
ثريونين	-33,9	-17,9	2,15	9,12		5,6
التربتوفان	-68,8	+5,7	2,38	9,39		5,9
فينيل ألانين	-57,0	-7,4	1,83	9,13		5,5
سيستين	-20,0	+7,9	1,71	8,33	10,78	5,0
سيستين				2,01	8.02 ص ك 4 = 8.71	5,0

في السابق ، كانت تسمى المضادات الضوئية للأحماض الأمينية L ، أي الأحماض الأمينية من السلسلة D ، تسمى "غير طبيعية" ، ومع ذلك ، في الوقت الحاضر ، توجد الأحماض الأمينية من السلسلة D في بعض المنتجات البكتيرية والمضادات الحيوية. وهكذا ، فإن كبسولات البكتيريا الحاملة للأبواغ (Bac. subtilis ، B. anthracis ، وغيرها) تتكون إلى حد كبير من بولي ببتيد مبني من بقايا حمض الجلوتاميك D. D- ألانين وحمض D- الجلوتاميك جزء من mucopeptides التي تشكل جدران الخلايا لعدد من البكتيريا. فالين والفينيل ألانين والأورنيثين والليوسين من السلسلة D موجودة في الجراميسيدين والعديد من الببتيدات الأخرى - المضادات الحيوية ، إلخ. تختلف الأحماض الأمينية الستريو إيزومير بشكل كبير في خصائصها البيولوجية ، فهي تتعرض للهجوم من قبل إنزيمات خاصة فقط بتكوين بصري معين ، ولا تحل محلها أو استبدال كل صديق آخر جزئيًا في عملية التمثيل الغذائي وما شابه ذلك. D-isomers (انظر) ، leucine (see) ، serine (see) ، tryptophan (see) and valine (see) are so sweet ، بينما L-stereoisomers of alanine and السيرين حلو بشكل معتدل ، التربتوفان - لا طعم له ، والليوسين والفالين - مر. المذاق "اللحمي" المميز لحمض L- الجلوتاميك غائب في شكل D. عادة ما تكون الأحماض الأمينية الاصطناعية عبارة عن رفقاء ، أي خليط من كميات متساوية من أشكال D و L. يشار إليها باسم الأحماض الأمينية DL. بمساعدة بعض الكواشف الخاصة أو العلاج بأنزيمات معينة ، يمكن فصل الأحماض الأمينية الاصطناعية إلى شكلين D و L ، أو يمكن الحصول على إيزومر واحد فقط مرغوب فيه.

تصنيف الأحماض الأمينية

يتم تحديد الخصائص المميزة للأحماض الأمينية الفردية من خلال السلسلة الجانبية ، أي الجذور الراديكالية في ذرة الكربون ألفا. اعتمادًا على بنية هذا الجذر ، يتم تقسيم الأحماض الأمينية إلى أليفاتية (تنتمي معظم الأحماض الأمينية إليها) ، وعطرية (فينيل ألانين وتيروزين) ، وغير متجانسة (هيستيدين وتريبتوفان) وأحماض إيمينية (انظر) ، وفيها ذرة النيتروجين يقف عند ذرة α-carbon ، متصلة بالسلسلة الجانبية في حلقة pyrrolidine ؛ وتشمل هذه البرولين وهيدروكسي برولين (انظر البرولين).

وفقًا لعدد مجموعات الكربوكسيل والأمين ، يتم تقسيم الأحماض الأمينية على النحو التالي.

تحتوي الأحماض الأمينية أحادية أمينومونوكربوكسيليك على مجموعة كربوكسيل واحدة ومجموعة أمين واحدة ؛ معظم الأحماض الأمينية تنتمي إليهم (الرقم الهيدروجيني الخاص بهم يقارب الرقم الهيدروجيني 6).

تحتوي الأحماض الأمينية أحادية الكربوكسيل على مجموعتين من الكربوكسيل ومجموعة أمينية واحدة. حمض الأسبارتيك والجلوتاميك (انظر) لهما خصائص حمضية قليلاً.

الأحماض Diaminomonocarboxylic - أرجينين (انظر) ، ليسين (انظر) ، هيستيدين (انظر) وأورنيثين - في محلول مائي تنفصل بشكل أساسي كقواعد.

بواسطة التركيب الكيميائيتتميز مجموعات الاستبدال: أحماض هيدروكسي أمينو (تحتوي على مجموعة كحولية) - سيرين وثريونين (انظر) ، أحماض أمينية تحتوي على الكبريت (تحتوي على ذرات الكبريت في تركيبها) - سيستين ، سيستين (انظر) وميثيونين (انظر) ؛ الأميدات (انظر) الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل - الأسباراجين (انظر) والجلوتامين (انظر) وما شابه. الأحماض الأمينية مع جذور الهيدروكربونات ، مثل الألانين ، الليوسين ، الفالين ، وغيرها ، تعطي البروتينات خصائص كارهة للماء ؛ إذا كان الجذور يحتوي على مجموعات محبة للماء ، على سبيل المثال ، في الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل ، فإنها تنقل الماء إلى البروتين.

بالإضافة إلى الأحماض الأمينية التي سبق ذكرها (انظر الجدول والمقالات ذات الصلة) ، تم العثور على أكثر من 100 من الأحماض الأمينية في الأنسجة البشرية والحيوانية والنباتية والميكروبية ، يلعب الكثير منها دورًا مهمًا في الكائنات الحية. لذلك ، يلعب الأورنيثين والسيترولين (ينتميان إلى الأحماض الأمينية الكربوكسيلية) دورًا مهمًا في عملية التمثيل الغذائي ، لا سيما في تركيب اليوريا في الحيوانات (انظر أرجينين ، اليوريا). تم العثور على نظائر عالية لحمض الجلوتاميك في الكائنات الحية: حمض α-aminoadipic مع 6 ذرات كربون وحمض α-amino pimelic مع 7 ذرات كربون. تم العثور على أوكسيليسين في تكوين الكولاجين والجيلاتين:

وجود ذرتين غير متماثلتين من الكربون. من الأحماض الأمينية أحادية أمينومونوكربوكسيليك الأليفاتية ، تم العثور على حمض ألفا أمينوبوتيريك ، نورفالين (حمض ألفا أمينوفاليريك) والنورليوسين (حمض أمبنوكابرويك). يتم الحصول على النوعين الأخيرين صناعياً ، لكن لا يوجدان في البروتينات. Homoserine (حمض α-amino-γ-hydroxybutyric) هو أعلى نظير للسيرين. وفقًا لذلك ، يعد حمض ألفا-أمينو-بيتا-ثيوبوتريك ، أو الهوموسيستين ، نظيرًا مشابهًا للسيستين. آخر نوعين من الأحماض الأمينية مع اللانثيونين هما:

[HOOS-CH (NH 2) -CH 2 -S-CH 2 -CH (NH 2) -COOH]

وسيستاثيونين:

[HOOS-CH (NH 2) -CH 2 -S-CH 2 -CH 2 -CH (NH 2) -COOH]

المشاركة في عملية التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت 2،4-Dioxyphenylalanine (DOPA) هو منتج وسيط لعملية التمثيل الغذائي للفينيل ألانين (انظر) والتيروزين (انظر). من التيروزين ، يتم تكوين حمض أميني مثل 3،5-ديودوتيروزين - منتج وسيط لتكوين هرمون الغدة الدرقية (انظر). في الحالة الحرة وفي تكوين بعض المواد الطبيعية ، توجد أحماض أمينية ميثلة (انظر الميثيل) بالنيتروجين: ميثيل جليسين ، أو ساركوزين ، وكذلك ميثيل هيستيدين ، ميثيل تريبتوفان ، ميثيلليزين. تم اكتشاف الأخير مؤخرًا كجزء من البروتينات النووية - هيستونات (انظر). كما تم وصف مشتقات الأسيتيل للأحماض الأمينية ، بما في ذلك الأسيتليسين كجزء من الهيستونات.

بالإضافة إلى الأحماض الأمينية ألفا في الطبيعة ، وبشكل رئيسي في شكلها الحر وكجزء من بعض الببتيدات المهمة بيولوجيًا ، توجد أحماض أمينية تحتوي على مجموعة أمينية في ذرات كربون أخرى. وتشمل هذه β-alanine (انظر Alanine) ، وحمض am-aminobutyric (انظر الأحماض Aminobutyric) ، والذي يلعب دورًا مهمًا في عمل الجهاز العصبي ، وحمض am-aminolevulinic ، وهو منتج وسيط لتخليق البورفيرينات. تشمل الأحماض الأمينية أيضًا التورين (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H) ، والذي يتكون في الجسم أثناء تبادل السيستين.

الحصول على الأحماض الأمينية

يتم الحصول على الأحماض الأمينية بطرق مختلفة ، بعضها مصمم خصيصًا للحصول على أحماض أمينية معينة. الأكثر شيوعا الطرق الشائعةالتركيب الكيميائي للأحماض الأمينية على النحو التالي.

1. amination من الأحماض العضوية المهلجنة. مشتق هالوجين (عادة حمض مستبدل برومو) يعالج بالأمونيا ، ونتيجة لذلك يتم استبدال الهالوجين بمجموعة أمينية.

2. الحصول على حمض أميني من الألدهيدات بمعالجتها بالأمونيا وسيانيد الهيدروجين أو السيانيد. نتيجة لهذا العلاج ، يتم الحصول على cyanohydrin ، والذي يتم تحسينه أيضًا ، مكونًا aminonitrile ؛ تصبن الأخير يعطي حمض أميني.

3. تكثيف الألدهيدات بمشتقات الجلايسين متبوعًا بالاختزال والتحلل المائي.

يمكن الحصول على الأحماض الأمينية الفردية من تحلل البروتين في شكل أملاح قليلة الذوبان أو مشتقات أخرى. على سبيل المثال ، يترسب السيستين والتيروزين بسهولة عند النقطة الكهروضوئية ؛ تترسب أحماض ثنائي الأمينية في شكل أملاح الفوسفور - التنجستن ، البيكريك (ليسين) ، الفلافيان (الأرجينين) وأحماض أخرى ؛ يتم ترسيب الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل كأملاح الكالسيوم أو الباريوم ، ويتم عزل حمض الجلوتاميك كأحماض أمينية هيدروكلوريد في بيئة حمضية ، وحمض الأسبارتيك كملح نحاسي ، وما إلى ذلك. تستخدم طرق الفصل الكروماتوغرافي والرحلان الكهربائي أيضًا للعزل التحضيري لعدد من الأحماض الأمينية من التحلل المائي للبروتين. للأغراض الصناعية ، يتم الحصول على العديد من الأحماض الأمينية عن طريق التخليق الميكروبيولوجي عن طريق عزلها من وسط استنبات سلالات بكتيرية معينة.

تعريف الأحماض الأمينية

كرد فعل عام للأحماض الأمينية ، غالبًا ما يستخدم تفاعل اللون مع النينهيدرين (انظر) ، والذي عند تسخينه يعطي لونًا أرجوانيًا من ظلال مختلفة مع أحماض أمينية مختلفة. يستخدم أيضًا كاشف فولين (1،2-نافثوكينون-4-حمض السلفونيك الصوديوم) ، نزع الأمين بحمض النيتروز مع تحديد مقياس الغاز للنيتروجين المنطلق وفقًا لـ Van Slyke (انظر طرق Van Slyke).

عادة ما يتم تحديد الأحماض الأمينية الفردية ، وكذلك تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات والأحماض الأمينية الحرة في الدم وسوائل وأنسجة الجسم الأخرى ، عن طريق الكروماتوغرافيا على الورق أو على راتنجات التبادل الأيوني (انظر الكروماتوغرافيا) أو الرحلان الكهربي (نرى). تتيح هذه الطرق إمكانية التحديد الكمي والنوعي لكميات صغيرة (أجزاء من مليغرام) من أي أحماض أمينية باستخدام عينات مرجعية من هذه المركبات كـ "شهود" أو معايير. تُستخدم أجهزة تحليل الأحماض الأمينية الآلية بشكل شائع (انظر أجهزة التحليل الآلي) ، والتي تقوم بإجراء تحليل كامل للأحماض الأمينية للعينات التي تحتوي على عدد قليل من المليغرامات من الأحماض الأمينية في غضون ساعات قليلة. طريقة أسرع وأكثر حساسية لتحديد الأحماض الأمينية هي كروماتوغرافيا الغاز لمشتقاتها المتطايرة.

الأحماض الأمينية التي تدخل جسم الإنسان والحيوان مع الطعام ، بشكل أساسي في شكل بروتين غذائي ، تحتل مكانًا مركزيًا في استقلاب النيتروجين (انظر) وتوفر تخليق البروتينات والأحماض النووية والإنزيمات والعديد من الإنزيمات المساعدة في الجسم ، والهرمونات والمواد الأخرى المهمة بيولوجيا ؛ في النباتات من قلويدات الأحماض الأمينية تتشكل (انظر).

في دم الإنسان والحيوان ، عادة ما يتم الحفاظ على مستوى ثابت من الأحماض الأمينية الحرة وفي تكوين الببتيدات الصغيرة. تحتوي البلازما البشرية ، في المتوسط ​​، على 5-6 ملغ من نيتروجين الأحماض الأمينية (يشار إليها عادة باسم النيتروجين الأميني) لكل 100 مل من البلازما (انظر النيتروجين المتبقي). في كريات الدم الحمراء ، يكون محتوى النيتروجين الأميني أعلى بنسبة 11 / 2-2 مرة ، وفي خلايا الأعضاء والأنسجة يكون أعلى. يُفرز حوالي 1 غرام من الأحماض الأمينية يوميًا في البول (الجدول 3). مع التغذية البروتينية الوفيرة وغير المتوازنة ، مع ضعف وظائف الكلى والكبد والأعضاء الأخرى ، وكذلك مع بعض حالات التسمم والاضطرابات الوراثية في استقلاب الأحماض الأمينية ، يرتفع محتواها في الدم (فرط أمينية الدم) ويتم إفراز كميات ملحوظة من الأحماض الأمينية في البول. (انظر Aminoaciduria).

الجدول 3. محتوى الأحماض الأمينية الحرة في بلازما وبول الإنسان

حمض أميني	بلازما الدم ( ملغ %)	بول لمدة 24 ساعة ( ملغ)
أحماض أمينية نيتروجين	5,8	50-75
الانيا	3,4	21-71
أرجينين	1,62	-
حمض الأسبارتيك	0,03
فالين	2,88	4-6
الهيستيدين	1,38	113-320
1,5	68-199
حمض الجلوتاميك	0,70	8-40
آيسولوسين	1,34	14-28
يسين	1,86	9-26
ليسين	2,72	7-48
ميثيونين	0,52
أورنيثين	0,72	-
مضيق	2,36
سلسلة	1,12	27-73
تيروزين	1,04	15-49
ثريونين	1,67	15-53
التربتوفان	1,27	-
سيستين (+ سيستين)	1,47	10-21

نقل الأحماض الأمينية النشطة

يلعب النقل النشط للحمض الأميني ضد تدرج التركيز دورًا مهمًا في استقلاب الأحماض الأمينية. تحافظ هذه الآلية على تركيز الأحماض الأمينية في الخلايا عند مستوى أعلى من تركيزها في الدم ، كما تنظم امتصاص الأحماض الأمينية من الأمعاء (أثناء هضم الأطعمة البروتينية) وإعادة امتصاصها من الأنابيب الكلوية بعد ترشيح البول في الكبيبات Malpighian. يرتبط نقل الأحماض الأمينية النشط بعمل عوامل بروتينية محددة (بيرميز و ترانسلوكاسيس) ، والتي تربط بشكل انتقائي الأحماض الأمينية وتنفذ نقلها النشط بسبب انهيار المركبات الغنية بالطاقة. تظهر المنافسة المتبادلة لبعض الأحماض الأمينية فيما بينها للنقل النشط وغيابها في الأحماض الأمينية الأخرى أن هناك عدة أنظمة للنقل النشط للحمض الأميني - لمجموعات فردية من الأحماض الأمينية. لذلك ، فإن السيستين والأرجينين والليسين والأورنيثين لديهم نظام نقل مشترك ويتنافسون مع بعضهم البعض في هذه العملية. يوفر نظام نقل آخر النقل عبر أغشية الجلايسين والبرولين والهيدروكسي برولين ، وأخيراً ، النظام الثالث ، على ما يبدو ، شائع لمجموعة كبيرة من الأحماض الأمينية الأخرى.

دور الأحماض الأمينية في التغذية

يستخدم الإنسان والحيوان النيتروجين في عملية التمثيل الغذائي ، والذي يأتي مع الطعام على شكل أحماض أمينية ، خاصة في تكوين البروتينات ، وبعض مركبات النيتروجين العضوية الأخرى ، وكذلك أملاح الأمونيوم. من هذا النيتروجين ، من خلال عمليات amination و transamination (انظر. Transamination) ، تتشكل أحماض أمينية مختلفة في الجسم. لا يمكن تصنيع بعض الأحماض الأمينية في جسم الحيوان ، ومن أجل الحفاظ على الحياة ، يجب تناول هذه الأحماض الأمينية مع الطعام. تسمى هذه الأحماض الأمينية أساسية. الأحماض الأمينية الأساسية للبشر: التربتوفان (انظر) ، فينيل ألانين (انظر) ، ليسين (انظر) ، ثريونين (انظر) ، فالين (انظر) ، ليسين (انظر) ، ميثيونين (انظر) وإيزولوسين (انظر). تصنف الأحماض الأمينية المتبقية على أنها غير أساسية ، لكن بعضها لا يمكن استبداله إلا بشروط. لذلك ، يتشكل التيروزين في الجسم من فينيل ألانين فقط ، وإذا لم يكن هذا الأخير كافيًا ، فيمكن الاستغناء عنه. وبالمثل ، يمكن تكوين السيستين والسيستين من الميثيونين ، لكنهما مطلوبان عند نقص هذا الحمض الأميني. يتم تصنيع الأرجينين في الجسم ، لكن معدل تركيبه قد يكون غير كاف مع زيادة الطلب (خاصة مع النمو النشط للكائن الحي الصغير). تمت دراسة الحاجة إلى الأحماض الأمينية الأساسية في الدراسات المتعلقة بتوازن النيتروجين ، وتجويع البروتين ، ومراعاة تناول الطعام ، وأكثر من ذلك. ومع ذلك ، لا يمكن تفسير الحاجة إليها بدقة ويمكن تقديرها فقط تقريبًا. في الجدول. يوضح الشكل 4 بيانات عن الكميات الموصى بها والكافية بالتأكيد من الأحماض الأمينية الأساسية للإنسان. تزداد الحاجة إلى الأحماض الأمينية الأساسية خلال فترات النمو المكثف للجسم ، مع زيادة انهيار البروتين في بعض الأمراض.

إن انتماء الحمض الأميني إلى مادة غير أساسية أو لا غنى عنها لكائنات مختلفة ليس هو نفسه تمامًا. على سبيل المثال ، الأرجينين والهيستيدين ، وهما من الأحماض الأمينية الأساسية للإنسان ، لا غنى عنهما للدجاج ، والهيستيدين ضروري أيضًا للجرذان والفئران. الكائنات ذاتية التغذية (انظر) ، والتي تشمل النباتات والعديد من البكتيريا ، قادرة على تصنيع جميع الأحماض الأمينية الضرورية. ومع ذلك ، يحتاج عدد من البكتيريا إلى وجود بعض الأحماض الأمينية في وسط الاستزراع. من المعروف أن سلالات أو أنواع البكتيريا تتطلب بشكل انتقائي بعض الأحماض الأمينية. تسمى هذه السلالات الطافرة ، التي يتم ضمان نموها فقط عند إضافة حمض معين إلى الوسط ، بالغذاء المساعد (انظر الكائنات الدقيقة المساعدة). تنمو السلالات المساعدة على وسط مكتمل من نواحٍ أخرى ، بمعدل يتناسب مع كمية الأحماض الأمينية الأساسية المضافة ، لذلك تُستخدم أحيانًا في التحديد الميكروبيولوجي لمحتوى هذا الحمض الأميني في مواد بيولوجية معينة ، على سبيل المثال طريقة غوثري (نرى).

يؤدي النقص الغذائي لأحد الأحماض الأمينية الأساسية إلى فشل النمو وسوء التغذية العام ، ولكن غياب بعض الأحماض الأمينية يمكن أن يؤدي أيضًا إلى ظهور أعراض محددة. وبالتالي ، فإن نقص التربتوفان غالبًا ما يعطي ظواهر شبيهة بالبلاجرا ، حيث يتكون حمض النيكوتينيك من التربتوفان في الجسم (في الفئران التجريبية ، مع نقص التربتوفان ، لوحظ تغيم القرنية وإعتام عدسة العين وتساقط الشعر وفقر الدم) ؛ يؤدي نقص الميثيونين إلى تلف الكبد والكلى. يتسبب نقص الفالين في ظهور أعراض عصبية ، وما إلى ذلك.

يتم توفير التغذية الكاملة بمحتوى متوازن من الأحماض الأمينية الفردية في الطعام. كما أن زيادة بعض الأحماض الأمينية غير مواتية. يؤدي الفائض من التربتوفان إلى تراكم منتجه الأيضي - حمض 3-هيدروكسيانثرانيليك ، والذي يمكن أن يسبب أورام المثانة. مع اتباع نظام غذائي غير متوازن ، يمكن أن يؤدي وجود فائض من بعض الأحماض الأمينية إلى تعطيل عملية التمثيل الغذائي أو استخدام الأحماض الأمينية الأخرى والتسبب في نقص هذا الأخير.

علم أمراض استقلاب الأحماض الأمينية

معظم سبب مشتركالبيلة الأمينية وفرط أمينية الدم هي أمراض الكلى المرتبطة بضعف إفراز وإعادة امتصاص الأحماض الأمينية. يرتبط عدد من الاضطرابات المحددة في استقلاب الأحماض الأمينية بنقص وراثي في ​​بعض الإنزيمات المشاركة في عملية التمثيل الغذائي.

لذلك ، هناك مرض نادر ولكنه معروف منذ فترة طويلة - الكابتونوريا ناتج عن نقص في جسم الإنزيم - أوكسيديز حمض homogentisic (أحد منتجات التمثيل الغذائي الوسيط للتيروزين). مع بيلة الكابتون ، يفرز حمض الهوموجنتيسيك في البول ويتأكسد في الهواء ويلطخه باللون الأسود. على الرغم من اكتشاف بيلة الكابتون منذ الطفولة ، إلا أن الاضطرابات السريرية طفيفة وتؤدي فقط إلى قابلية أكبر لنوع خاص من اعتلال المفاصل (ochronosis). اضطراب وراثي آخر في استقلاب الأحماض الأمينية هو بيلة الفينيل كيتون. مع هذا المرض ، هناك نقص أو عدم وجود إنزيم فينيل ألانين-4-هيدروكسيلاز ، مما يؤدي إلى تعطيل تحويل فينيل ألانين إلى تيروزين ؛ يصبح التيروزين ، الذي لا يكون عادة حمض أميني أساسي ، ضروريًا في المرضى الذين يعانون من بيلة الفينيل كيتون لأنه لا يمكن أن يتشكل من فينيل ألانين. ترتبط بيلة الفينيل كيتون باضطرابات إكلينيكية شديدة ، أهمها ضعف نمو الدماغ ، ونتيجة لذلك ، تخلف عقلي شديد يظهر منذ الطفولة المبكرة. سبب هذه الاضطرابات هو التراكم المفرط للفينيل ألانين في الدم (فرط فينيل ألانين الدم) وفي البول ، ولا سيما تراكم منتجاته الأيضية ، ولا سيما حمض فينيل بيروفيك (بيلة فينيل كيتون) ، الذي يأتي منه اسم هذا المرض. في الوقت الحاضر ، يتم التخفيف بنجاح من تطور الاضطرابات العصبية التي تسببها بيلة الفينيل كيتون من خلال إعطاء الرضع نظامًا غذائيًا خاصًا يحتوي على نسبة منخفضة جدًا من الفينيل ألانين. يتم عرض بعض من أهم الاضطرابات الوراثية في التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية في الجدول. 5.

الجدول 5. أهم الاضطرابات الوراثية في استقلاب الأحماض الأمينية

اسم	إنزيم يسبب نقصه اضطرابات التمثيل الغذائي	سبب اضطراب التمثيل الغذائي	بعض المظاهر المرضية
التيروزينيميا	ن-هيدروكسي فينيل بيروفيك أوكسيديز	عدم القدرة على تحويل حمض p-hydroxyphenylpyruvic إلى حمض homogentisic	تلف شديد في الكبد والأنابيب الكلوية ، وغالبًا ما يكون مميتًا في مرحلة الطفولة
الهيستدين الدم	هيستيداز (هيستيدين- ألفا- ديميناز)	عدم القدرة على تكوين حمض اليوروكينيك من الهيستيدين. ارتفاع مستويات الدم وإفراز البول من حمض الهيستيدين وإيميدازول بيروفيك	عيوب الكلام. في كثير من الأحيان درجة من التخلف العقلي
بيلة هوموسيستينية	إنزيم السيستاثيونين (سيرين ديهيدراتاز)	عدم القدرة على تكوين السيستاثيونين من الهوموسيستين والسيرين. ارتفاع الهوموسيستين في الدم والميثيونين والإفراز البولي غير الطبيعي للهوموسيستين	التخلف العقلي ، والتشوهات الهيكلية ، وانتظار العدسة ، والانصمام الخثاري الوريدي والشرياني
بيلة سيستين	إنزيم السيستاثيوناز (ديهيدراتاز الهوموسرين)	عدم القدرة على تكسير السيستاثيونين بتكوين السيستين ، ألفا كيتوبوتيريت والأمونيا. إفراز كبير للسيستاثيونين في البول وزيادة محتواه في الأنسجة والمصل	في بعض الأحيان التخلف العقلي والاضطرابات النفسية
داء اللوسينات (مرض شراب القيقب)	ديكاربوكسيلاز حمض كيتو متفرعة السلسلة	انتهاك نزع الكربوكسيل من أحماض كيتو (α-keto-isovaleric، α-keto-β-methylvaleric and α-ketoisocaproic) ، وهي منتجات نزع الأمين من الأحماض الأمينية فالين ، إيزوليوسين وليوسين ، وإفراز أحماض كيتو هذه والأحماض الأمينية المقابلة في البول	رائحة البول المميزة شراب القيقب. مرض عصبي متقدم مع تنكس ملحوظ في الدماغ ، يبدأ عادةً بعد الولادة بفترة وجيزة وينتهي بالوفاة في غضون أسابيع أو شهور. في الحالات الأكثر اعتدالًا ، نوبات متقطعة من اعتلال الدماغ السام وإفراز هذه الأحماض الكيتونية والأحماض الأمينية في البول
نوع واحد من القماءة مع تضخم الغدة الدرقية	يودوثيروزين ديوديناز	انتهاك إزالة اليود من أحادي وثنائي يودوتيروزين أثناء تخليق هرمون الغدة الدرقية	تضخم حاد في الغدة الدرقية مصحوب بقصور حاد في نشاط الغدة الدرقية
فرط فيالين الدم	فالين ترانساميناز	انتهاك نقل فالين ؛ مستويات مرتفعة في الدم وإفرازات في البول	إعاقات النمو والتخلف العقلي
الحموضة المتساوية	أنزيم Isovaleryl أ نازعة	كميات مرتفعة من حمض الأيزوفاليريك (منتج نزع الأمين من الفالين) في الدم والبول	هجمات دورية من الحماض والغيبوبة
فرط برولين الدم	أوكسيديز البرولين	ارتفاع مستويات المصل وإفراز البرولين البولي بسبب انتهاك تحويله إلى Δ 1-pyrrolidine-5-carboxylate	في بعض الحالات ، ضعف وظائف الكلى والتخلف العقلي
هيدروكسي برولين الدم	هيدروكسي برولين أوكسيديز	انتهاك تحويل الهيدروكسي برولين إلى بيتا 1-بيروليدين -3-هيدروكسي-5-كربوكسيلات وزيادة محتوى الهيدروكسي برولين في المصل والبول	تخلف عقلي شديد

يتم احتلال مكان خاص بواسطة aminoaciduria (انظر) ، الناتج عن انتهاك نقل الأحماض الأمينية ، وبالتالي امتصاصها من الأنابيب الكلوية ومن الأمعاء. تشمل هذه الاضطرابات بيلة السيستين ، التي يتم تشخيصها عن طريق إفراز السيستين في البول وترسبه على شكل حصوات ورواسب في المسالك البولية. في الواقع ، يرتبط cystinuria بانتهاك النظام العام للنقل النشط لأربعة أحماض أمينية - ليسين ، أرجينين ، أورنيثين وسيستين. في بيلة السيستين ، يتم إطلاق ما يزيد عن 4 جم من هذه الأحماض الأمينية يوميًا ، منها حوالي 0.75 جم فقط عبارة عن سيستين ، ولكن السيستين ، نظرًا لانخفاض قابليته للذوبان ، هو الذي يترسب ويسبب ترسب الحصوات. يؤدي تعطيل نظام نقل نشط آخر ، شائع في الجلايسين والبرولين والهيدروكسي برولين ، إلى زيادة إفراز البول لهذه الأحماض الأمينية الثلاثة (بدون دليل على ضعف سريري). أخيرًا ، يرتبط انتهاك نظام عام آخر لنقل الأحماض الأمينية ، والذي يتضمن على ما يبدو مجموعة كبيرة من جميع الأحماض الأمينية الأخرى ، والتي تسمى مرض هارتنوب ، بمجموعة متنوعة من المظاهر السريرية التي تختلف في حالات مختلفة من المرض.

تطبيق الأحماض الأمينية

تستخدم الأحماض الأمينية على نطاق واسع في الطب والمجالات الأخرى. تستخدم مجموعات مختلفة من الأحماض الأمينية ومحللات البروتين المخصب بالأحماض الأمينية الفردية للتغذية بالحقن في العمليات وأمراض الأمعاء وسوء الامتصاص. بعض الأحماض الأمينية لها تأثير علاجي محدد في اضطرابات مختلفة. لذلك ، يستخدم الميثيونين للكبد الدهني وتليف الكبد وما شابه. تعطي أحماض الجلوتاميك والأمينو الزبدية تأثيرًا جيدًا في بعض أمراض الجهاز العصبي المركزي (الصرع والحالات التفاعلية وما إلى ذلك) ؛ يستخدم الهيستيدين في بعض الأحيان لعلاج مرضى التهاب الكبد وقرحة المعدة وقرحة الاثني عشر.

تستخدم الأحماض الأمينية أيضًا كمضافات غذائية. أهمها عمليًا هي إضافات ليسين وتريبتوفان وميثيونين إلى المنتجات الغذائية التي تفتقر إلى محتوى هذه الأحماض الأمينية. إن إضافة حمض الجلوتاميك وأملاحه إلى عدد من المنتجات يمنحهم طعمًا لذيذًا للحوم ، وغالبًا ما يستخدم في الطهي. بالإضافة إلى تغذية الإنسان واستخدام الأحماض الأمينية في صناعة الأغذية ، يتم استخدامها في علف الحيوانات ، وفي تحضير وسائط الاستزراع في صناعة الأحياء المجهرية ، وككواشف.

طرق الكيمياء النسيجية للكشف عن الأحماض الأمينية في الأنسجة

تعتمد تفاعلات الكشف عن الأحماض الأمينية في الأنسجة بشكل أساسي على اكتشاف المجموعات الأمينية (NH 2 -) ، والكربوكسيل (COOH-) ، والسلفهيدريل (SH-) وثاني كبريتيد (SS-). تم تطوير طرق للكشف عن الأحماض الأمينية الفردية (التيروزين ، التربتوفان ، الهيستيدين ، الأرجينين). يتم تحديد الأحماض الأمينية أيضًا عن طريق منع مجموعات معينة. يجب أن يؤخذ في الاعتبار أن اختصاصي الكيمياء النسيجية ، كقاعدة عامة ، يتعامل مع بروتين مشوه ، وبالتالي فإن نتائج الطرق الكيميائية النسيجية لا يمكن مقارنتها دائمًا بالنتائج البيوكيميائية.

لتحديد مجموعات SH- و SS ، التفاعل مع 2،2'-dioxy - 6،6'- ثنائي كبريتيد ثنائي (DDD) ، بناءً على تكوين naphthyl disulfide a ، المرتبط ببروتين يحتوي على مجموعات SH ، يعتبر أنه كن الأفضل. لتطوير اللون ، يعالج الدواء بملح الديازونيوم (أزرق قوي B أو أسود قوي K) ، والذي يتحد مع ثاني كبريتيد النفثيل لتكوين صبغة آزو التي تلطخ مناطق توطين مجموعات SH و SS في الأنسجة بظلال من اللون الوردي إلى الأزرق البنفسجي. الطريقة تسمح للمقارنات الكمية. يتم إصلاح الأنسجة في سائل كارنوي ، بوين ، في الفورمالين. يتم الحصول على أفضل النتائج من خلال التثبيت لمدة 24 ساعة في محلول حمض ثلاثي كلورو الخليك بنسبة 1٪ في 80٪ كحول ، يليه الغسل في سلسلة من الكحوليات بتركيز متزايد (80 ، 90 ، 96٪) ، ثم الجفاف ودمج البارافين. يتطلب التفاعل كواشف: DDD ، ملح الديازونيوم ، محلول عازل أسيتات فيرونال 0.1 م (درجة الحموضة 8.5) ، محلول عازل فوسفات 0.1 مولار (درجة الحموضة 7.4) ، كحول الإيثيل ، إيثر كبريتي.

تم الكشف عن الأحماض الأمينية ألفا باستخدام كاشف شيف نينهيدرين. تعتمد الطريقة على تفاعل النينهيدرين مع المجموعات الأمينية (NH 2 -) ؛ يتم الكشف عن الألدهيد الناتج بواسطة كاشف شيف. تم إصلاح المادة في الفورمالين ، والكحول اللامائي ، وسائل زنكر ، ومضمنة في البارافين. الكواشف المطلوبة: نينهيدرين ، كاشف شيف ، كحول الإيثيل. الأنسجة التي تحتوي على مجموعات α-amino مطلية بظلال قرمزية وردية. ومع ذلك ، فإن خصوصية التفاعل مثيرة للجدل ، لأنه ليس فقط الأحماض الأمينية ألفا ، ولكن أيضًا الأمينات الأليفاتية الأخرى يمكن أن تتأكسد بواسطة النينهيدرين.

تم الكشف عن التيروزين ، التربتوفان ، الهيستيدين بطريقة التترازون. تكون أملاح الديازونيوم في بيئة قلوية على شكل هيدروكسيدات الديازونيوم ، والتي تضيف إلى الأحماض الأمينية المذكورة أعلاه. يتم معالجة الأقسام بـ β-naphthol أو H-acid لتحسين اللون. التثبيت مع الفورمالين ، سائل كارنوي. الكواشف المطلوبة: بنزيدين رباعي أو أفضل قوي أزرق ب ، 0.1 م محلول عازل أسيتات فيرونال (الرقم الهيدروجيني 9.2) ؛ 0.1 ن حمض الهيدروكلوريك ، حمض الهيدروكلوريك أو بيتا-نافثول. المقاطع تلطخ باللون البنفسجي والأزرق أو البني اعتمادًا على الكاشف. عند تقييم النتائج ، يجب على المرء أن يضع في اعتباره إمكانية إضافة الفينول والأمينات العطرية إلى هيدروكسيد الديازونيوم. تستخدم تفاعلات التحكم للتمييز بين الأحماض الأمينية.

من مواد إضافية

عند كتابة تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد ، اقترح الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية استخدام أسماء مختصرة للحمض الأميني ، والتي تتكون عادةً من الأحرف الثلاثة الأولى من الاسم الكامل لـ الأحماض الأمينية المقابلة (انظر الجدول). يعد استخدام نظام معياري لاتيني عالمي للرموز والاختصارات ذا فائدة كبيرة من حيث جمع المعلومات العلمية ومعالجتها والبحث عنها ، والقضاء على الأخطاء في ترجمة النصوص من اللغات الأجنبية وما شابه ذلك. الأسماء المختصرة الموحدة للمركبات الكيميائية ، بما في ذلك الأحماض الأمينية ، مهمة بشكل خاص ليس فقط في علاقات دولية، ولكن أيضًا للاستخدام داخل الاتحاد السوفياتي ، حيث يتم نشر المؤلفات العلمية بعشرات اللغات ، مختلفة في الترتيب الأبجدي ، والمفردات ، وأسلوب المصطلحات الخاصة ومختصراتها.

لا ينبغي استخدام الاختصارات الخاصة بالأحماض الأمينية المجانية في نص الأعمال ؛ هذا مسموح به فقط في الجداول والقوائم والمخططات.

عندما يكون تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة الببتيد معروفًا ، تتم كتابة رموز البقايا بالترتيب ، وربطها بشُرط ؛ يتم وضع هذه السلسلة أو جزء من السلسلة ، حيث يكون تسلسل ربط بقايا الأحماض الأمينية غير معروف ، بين قوسين ، ويتم فصل رموز بقايا الأحماض الأمينية بفواصل. عند كتابة الببتيدات الخطية أو البروتينات ، في الطرف الأيسر من التسلسل المحدد (أي عند نهايته N) ، يتم وضع رمز الحمض الأميني الذي يحمل المجموعة الأمينية الحرة ، وفي الطرف الأيمن (عند C- terminus) ، رمز بقايا الأحماض الأمينية التي تحمل مجموعة الكربوكسيل الحرة. يفضل أن يتم تصوير سلسلة البولي ببتيد أفقياً بدلاً من ترتيبها عموديًا على التوالي. تشير رموز الأحماض الأمينية إلى الأشكال الطبيعية (L-) ، ونقضاتها - برمز D- ، الذي يوضع مباشرة قبل رمز الأحماض الأمينية ، دون فصله عنه بواصلة (على سبيل المثال ، Lei-D-Fen-Gli) .

تم تحديد رموز الأحماض الأمينية الأقل شيوعًا في الطبيعة على وجه التحديد في كل منشور. يوصى بمراعاة المبادئ التالية فقط ، على سبيل المثال ، أحماض هيدروكسي أمينو (أحماض هيدروكسي أمينو): هيدروكسي ليسين (أوكسيليسين) - هيل (أولي) وما إلى ذلك ؛ أحماض ألو أمينية: ألو إيسولوسين - أيل (أيل) ، ألو أوكسيليسين - أهيل (أولي) ؛ أحماض النورامينو: نورفالين - نفا (هفا) ، نورليوسين - نلي (نلي) ، إلخ.

الطاولة. تهجئة مختصرة لرموز الأحماض الأمينية ، الأكثر شيوعًا في الحياة البرية

الاسم الكامل للحمض الأميني	الرموز الدولية	الرموز مقبولة باللغة الروسية المنشورات العلمية
الهليون
حمض الأسبارتيك
حمض الأسبارتيك و l pi asparagine (إذا لم يتم تمييزه)
هيدروكسي برولين
الهيستيدين
الجلوتامين
حمض الجلوتاميك
حمض الجلوتاميك أو الجلوتامين (إذا لم يكن متمايزًا)
آيسولوسين
ميثيونين
التربتوفان
فينيل ألانين

فهرس

Braunstein A. E. Biochemistry of amino acid metabolism، M.، 1949، bibliogr .؛ مايستر أ. الكيمياء الحيوية للأحماض الأمينية العابرة. من الإنجليزية ، M. ، 1961 ؛ جرينشتاين ج. Winitz M. كيمياء الأحماض الأمينية ، v. 1-3 ، N. Y.-L. ، 1961 ؛ مايستر أ. الكيمياء الحيوية للأحماض الأمينية ، v. 1-2 ، نيويورك ، 1965 ؛ نيفارد آر ج. Tesser G. I. الأحماض الأمينية والمركبات ذات الصلة ، Comprehens. Biochem. ، v. 6 ، ص. 143 ، 1965 ، ببليوغر ؛ تسمية الكيمياء البيولوجية ، العابرة. من الإنجليزية ، أد. أ.براونشتين ، ق. 1 ، ص. 13 وآخرون ، م ، 1968.

طرق الكيمياء النسيجية للكشف عن الأحماض الأمينية في الأنسجة

Lilly R. باتوهيستولوجيا التقنية والكيمياء النسيجية العملية ، العابرة. من الإنجليزية ، M. ، 1969 ، ببليوغرافيا ؛ بيرس E. الكيمياء النسيجية ، العابرة. من اللغة الإنجليزية ، ص. 73 ، م ، 1962 ؛ مبادئ وطرق تحليل الأنسجة وعلم الأمراض ، أد. A. P. Avtsyna et al.، L.، 1971، bibliogr.

إ. ب. ر.أ. سيماكوفا (جوهرها) ، إن جي بودكوفسكايا.

أحماض أمينية - (أحماض aminocarboxylic ؛ amk) - مركبات عضوية، في التي تحتوي على جزيئات في وقت واحدالكربوكسيل و مجموعات أمين (المجموعات الأمينية). أولئك. أيمكن اعتبار أحماض مينو, كمشتقات من الأحماض الكربوكسيلية حيث يتم استبدال ذرة هيدروجين واحدة أو أكثر بمجموعات أمينية.

• مجموعة الكربوكسيل (الكربوكسيل) -COOH هي مجموعة وظيفية أحادية التكافؤ تشكل جزءًا من الأحماض الكربوكسيلية وتحدد خصائصها الحمضية.
• مجموعة امينو - المجموعة الكيميائية الوظيفية أحادية التكافؤ- NH 2 ،جذر عضوي يحتوي على ذرة نيتروجين واحدة وذرتين هيدروجين.

من المعروف أن أكثر من 200 حمض أميني طبيعيوالتي يمكن تصنيفها بطرق مختلفة. يعتمد التصنيف الهيكلي على موضع المجموعات الوظيفية على موضع ألفا أو بيتا أو جاما أو دلتا للحمض الأميني.

بالإضافة إلى هذا التصنيف ، هناك تصنيفات أخرى ، على سبيل المثال ، التصنيف حسب القطبية ، ومستوى الأس الهيدروجيني ، وكذلك نوع مجموعة السلسلة الجانبية (الأحماض الأمينية الأليفاتية ، أو الحلقية ، أو العطرية ، أو الأحماض الأمينية التي تحتوي على الهيدروكسيل أو الكبريت ، إلخ).

في شكل بروتينات ، تعتبر الأحماض الأمينية المكون الثاني (بعد الماء) للعضلات والخلايا والأنسجة الأخرى في جسم الإنسان. تلعب الأحماض الأمينية دورًا مهمًا في عمليات مثل نقل الناقلات العصبية والتخليق الحيوي.

الهيكل العام للأحماض الأمينية

أحماض أمينية- مركبات عضوية مهمة بيولوجيا ، تتكون من مجموعة أمينية (-NH 2) وحمض كربوكسيل (-COOH) ، ولها سلسلة جانبية خاصة بكل حمض أميني. العناصر الرئيسية للأحماض الأمينية هي الكربون والهيدروجين والأكسجين والنيتروجين. توجد عناصر أخرى في السلسلة الجانبية لبعض الأحماض الأمينية.

أرز. 1 - التركيب العام للأحماض الأمينية ألفا التي تتكون منها البروتينات (باستثناء البرولين). الأجزاء المكونة لجزيء الأحماض الأمينية هي المجموعة الأمينية NH 2 ، ومجموعة الكربوكسيل COOH ، والجذر (مختلف لجميع الأحماض الأمينية ألفا) ، وذرة الكربون ألفا (في المركز).

في بنية الأحماض الأمينية ، يُشار إلى السلسلة الجانبية الخاصة بكل حمض أميني بالحرف R. تسمى ذرة الكربون المجاورة لمجموعة الكربوكسيل بكربون ألفا ، وتسمى الأحماض الأمينية التي ترتبط سلسلتها الجانبية بهذه الذرة أحماض ألفا الأمينية. هم أكثر أشكال الأحماض الأمينية وفرة في الطبيعة.

في الأحماض الأمينية ألفا ، باستثناء الجلايسين ، فإن الكربون ألفا هو الكربون اللولبي. بالنسبة للأحماض الأمينية التي ترتبط سلاسل الكربون الخاصة بها بكربون ألفا (مثل Lysine (L-lysine)) ، يتم تصنيف الكربون على أنه alpha و beta و gamma و delta وما إلى ذلك. تحتوي بعض الأحماض الأمينية على مجموعة أمينية مرتبطة بكربون بيتا أو جاما ، وبالتالي تسمى أحماض بيتا أو جاما الأمينية.

وفقًا لخصائص السلاسل الجانبية ، يتم تقسيم الأحماض الأمينية إلى أربع مجموعات. يمكن للسلسلة الجانبية أن تجعل الحمض الأميني حمضًا ضعيفًا ، أو قاعدة ضعيفة ، أو مستحلبًا (إذا كانت السلسلة الجانبية قطبية) ، أو مادة كارهة للماء ، ضعيفة الامتصاص (إذا كانت السلسلة الجانبية غير قطبية).

يشير مصطلح "الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة" إلى الأحماض الأمينية التي تحتوي على سلاسل جانبية أليفاتية غير خطية ، وهي Leucine و Isoleucine و Valine.

البرولينهو الحمض الأميني البروتيني الوحيد الذي ترتبط مجموعته الجانبية بمجموعة ألفا-أمينية ، وبالتالي فهو أيضًا الحمض الأميني البروتيني الوحيد الذي يحتوي على أمين ثانوي في هذا الموضع. من الناحية الكيميائية ، فإن البرولين هو بالتالي حمض إيميني ، لأنه يفتقر إلى مجموعة أمينية أولية ، على الرغم من أن التسميات الكيميائية الحيوية الحالية لا تزال تصنفه على أنه حمض أميني بالإضافة إلى "حمض ألفا أميني N- مؤلكل" ( أحماض أمينو- أحماض كربوكسيلية تحتوي على مجموعة إيمينو (NH). هم جزء من البروتينات ، يرتبط استقلابها ارتباطًا وثيقًا بعملية التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية. وفقًا لخصائصها ، فإن الأحماض الأمينية قريبة من الأحماض الأمينية ، ونتيجة للهدرجة التحفيزية ، يتم تحويل الأحماض الأمينية إلى أحماض أمينية.مجموعة Imino- المجموعة الجزيئية NH. ثنائي التكافؤ. الواردة في الثانويةالأمينات والببتيدات. لا يوجد جذري الأمونيا ثنائي التكافؤ في شكل حر).

أحماض ألفا أمينو

الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعة أمينية وكربوكسيل مرتبطة بذرة كربون (ألفا) الأولى لها أهمية خاصة في الكيمياء الحيوية. تُعرف باسم 2 أو ألفا أو أحماض ألفا أمينية (الصيغة العامة في معظم الحالات هي H 2 NCHRCOOH ، حيث R هو بديل عضوي ، والمعروف باسم "السلسلة الجانبية") ؛ غالبًا ما يشير مصطلح "الأحماض الأمينية" إليهم على وجه التحديد.

هذه 22 من الأحماض الأمينية البروتينية (أي "تعمل على بناء البروتين") والتي تتحد في سلاسل الببتيد ("عديد الببتيدات") ، مما يوفر تكوين مجموعة واسعة من البروتينات. وهي L-stereoisomers (أيزومرات "أعسر") ، بالرغم من وجود بعض الأحماض الأمينية D (أيزومرات "اليد اليمنى") في بعض البكتيريا وبعض المضادات الحيوية.

أرز. 2. رابطة الببتيد - نوع من الرابطة الأميدية يحدث أثناء تكوين البروتينات والببتيدات نتيجة تفاعل مجموعة α-amino (-NH 2) لحمض أميني واحد مع مجموعة α-carboxyl (-COOH) من حمض أميني آخر.

اثنان من الأحماض الأمينية (1) و (2) يشكلان ثنائي الببتيد (سلسلة من اثنين من الأحماض الأمينية) وجزيء ماء. على نفس النمطالريبوسوميولد أيضًا سلاسل أطول من الأحماض الأمينية: عديد الببتيدات والبروتينات. تختلف الأحماض الأمينية المختلفة التي تعتبر "اللبنات الأساسية" للبروتين في الجذر R.

التماثل البصري للأحماض الأمينية

أرز. 3. الايزومرات الضوئية للحمض الأميني ألانين

اعتمادًا على موضع المجموعة الأمينية بالنسبة إلى ذرة الكربون الثانية ، يتم عزل α- و β- و γ- والأحماض الأمينية الأخرى. بالنسبة لكائن الثدييات ، فإن الأحماض الأمينية هي الأكثر تميزًا. جميع الأحماض الأمينية ألفا التي تشكل جزءًا من الكائنات الحية ، باستثناءجليكاين، تحتوي على ذرة كربون غير متماثلة(ثريونينو إيزولوسينتحتوي على ذرتين غير متماثلتين) ولها نشاط بصري. تحتوي جميع الأحماض الأمينية ألفا التي تحدث بشكل طبيعي تقريبًا على تكوين L ، ويتم تضمين الأحماض الأمينية L فقط في تكوين البروتينات التي يتم تصنيعها علىالريبوسومات.

يمكن أن توجد جميع أحماض ألفا الأمينية القياسية باستثناء الجلايسين في أحد شكلين المتشاهدين ، تسمى الأحماض الأمينية L أو D ، وهي صور معكوسة لبعضها البعض.

D ، L - نظام تعيين الأيزومير المجسم.

وفقًا لهذا النظام ، يُنسب التكوين L إلى جهاز ستيريو ، حيث تقع المجموعة المرجعية في إسقاطات Fisher على يسار الخط العمودي (من "laevus" اللاتينية - يسار). يجب أن نتذكر أنه في توقعات فيشر توجد ذرة الكربون الأكثر أكسدة في الجزء العلوي (كقاعدة عامة ، هذه الذرة جزء من مجموعات الكربوكسيل COOH أو carbonyl CH \ u003d O.). بالإضافة إلى ذلك ، في إسقاط فيشر ، يتم توجيه جميع الروابط الأفقية نحو المراقب ، بينما تتم إزالة الروابط الرأسية من المراقب. تبعا لذلك ، إذا مجموعة مرجعية الموجود في الإسقاط فيشر على اليمين ، يحتوي المجسم الفراغي على تكوين D (من اللاتينية "dexter" - يمين).في الأحماض الأمينية ألفا مجموعات مرجعيةبمثابة مجموعات NH 2.

Enantiomers - زوجالأيزومرات الفراغية، وهي صور معكوسة لبعضها البعض ، غير متوافقة في الفضاء. يمكن أن تكون راحة اليد اليمنى واليسرى بمثابة توضيح كلاسيكي لاثنين من المتغيرات المتناهية الصغر: لهما نفس البنية ، ولكنهما يختلفان في الاتجاه المكاني.يرتبط وجود الأشكال التماثلية بوجود جزيء شرالية - عدم دمج الخصائص في الفضاء مع صورتها المرآة..

المتشاكلات متطابقة في الخصائص الفيزيائية. لا يمكن تمييزها إلا من خلال التفاعل مع وسط لولبي ، على سبيل المثال ، عن طريق الإشعاع الضوئي. تتصرف Enantiomers بشكل مشابه في التفاعلات الكيميائية مع الكواشف اللايرسية في بيئة أكيرالية. ومع ذلك ، إذا كان المتفاعل ، أو المحفز ، أو المذيب غير حلزوني ، فإن تفاعل المتغيرات المتشابهة ستختلف بشكل عام.معظم المركبات الطبيعية اللولبية (الأحماض الأمينية والسكريات الأحادية) موجود كـ 1 متماثل.مفهوم enantiomers مهم في المستحضرات الصيدلانية ، لأن. متضادات مختلفة من الأدوية مختلفة النشاط البيولوجي.

البروتين البيوسيني على الريبوسوم

الأحماض الأمينية القياسية

(بروتيني)

انظر إلى الموضوع: و هيكل الأحماض الأمينية البروتينية

في عملية التخليق الحيوي للبروتين ، يتم تضمين 20 حمض أميني ألفا مشفر بواسطة الشفرة الوراثية في سلسلة البولي ببتيد (انظر الشكل 4). بالإضافة إلى هذه الأحماض الأمينية ، المسماة بالبروتينات ، أو المعيارية ، تحتوي بعض البروتينات على أحماض أمينية محددة غير قياسية تنشأ من الأحماض الأمينية القياسية في عملية التعديلات اللاحقة للترجمة.

ملحوظة:في في الآونة الأخيرةيُعتبر السيلينوسيستين المتضمن انتقاليًا والبيروليزين أحيانًا أحماض أمينية بروتينية. هذه هي ما يسمى ب الأحماض الأمينية 21 و 22.

أحماض أمينية هي مركبات هيكلية (مونومرات) تشكل البروتينات. تتحد مع بعضها البعض لتشكيل سلاسل بوليمر قصيرة تسمى الببتيدات طويلة السلسلة أو البولي ببتيدات أو البروتينات. هذه البوليمرات خطية وغير متفرعة ، مع كل حمض أميني في السلسلة مرتبط بحموض أميني متجاور.

أرز. 5. الريبوسوم في عملية الترجمة (تخليق البروتين)

تسمى عملية بناء البروتين الترجمة وتتضمن الإضافة التدريجية للأحماض الأمينية إلى سلسلة البروتين المتنامية عبر الريبوزيمات التي يقوم بها الريبوسوم. تتم قراءة الترتيب الذي تتم به إضافة الأحماض الأمينية في الشفرة الوراثية بواسطة قالب mRNA ، وهو نسخة من RNAأحد جينات الجسم.

الترجمة - التخليق الحيوي للبروتين على الريبوسوم

أرز. 6 ج مراحل استطالة عديد الببتيد.

يتم تضمين 22 من الأحماض الأمينية بشكل طبيعي في عديد الببتيدات وتسمى الأحماض الأمينية البروتينية أو الطبيعية. من بين هؤلاء ، تم ترميز 20 باستخدام الشفرة الجينية العالمية.

يتم دمج 2 المتبقية ، سيلينوسيستين وبيروليزين ، في البروتينات بواسطة آلية اصطناعية فريدة من نوعها. يتشكل السيلينوستئين عندما يتضمن mRNA المترجم عنصر SECIS الذي يتسبب في كودون UGA بدلاً من كودون التوقف. تستخدم بعض العتائق الميثانوجينية البيروليسين Pyrrolysine كجزء من الإنزيمات اللازمة لإنتاج الميثان. يتم ترميزه باستخدام كودون UAG ، والذي يعمل عادة ككودون توقف في الكائنات الحية الأخرى. يتبع كودون UAG تسلسل PYLIS.

أرز. 7. سلسلة بولي ببتيد - التركيب الأساسي للبروتين.

تحتوي البروتينات على 4 مستويات من التنظيم الهيكلي: الابتدائي والثانوي والجامعي والرباعي. الهيكل الأساسي هو تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. عادةً ما يتم وصف الهيكل الأساسي للبروتين باستخدام تعيينات مكونة من حرف واحد أو ثلاثة أحرف لمخلفات الأحماض الأمينية. والبنية الثانوية هي ترتيب محلي لجزء من سلسلة بولي ببتيد مثبتة بواسطة روابط هيدروجينية. البنية الثلاثية هي البنية المكانية لعديد ببتيد سلسلة. يتكون هيكليا من عناصر الهيكل الثانوي ، استقرت أنواع مختلفةالتفاعلات التي تلعب فيها التفاعلات الكارهة للماء دورًا حاسمًا. الهيكل الرباعي (أو الوحدة الفرعية ، المجال) - الترتيب المتبادل لعدة سلاسل متعددة الببتيد كجزء من مركب بروتيني واحد.

أرز. 8. التنظيم الهيكلي للبروتينات

الأحماض الأمينية غير القياسية

(غير بروتينية)

بالإضافة إلى الأحماض الأمينية القياسية ، هناك العديد من الأحماض الأمينية الأخرى التي تسمى غير بروتينية أو غير قياسية. هذه الأحماض الأمينية إما لا تحدث في البروتينات (مثل L-carnitine ، GABA) أو لا يتم إنتاجها مباشرة بمعزل عن طريق الآلات الخلوية القياسية (مثل هيدروكسي برولين وسيلينوميثيونين).

تتشكل الأحماض الأمينية غير القياسية الموجودة في البروتينات عن طريق تعديل ما بعد الترجمة ، أي التعديل بعد الترجمة أثناء تخليق البروتين. غالبًا ما تكون هذه التعديلات ضرورية لوظيفة البروتين أو تنظيمه ؛ على سبيل المثال ، يسمح استخدام الكربوكسيل بالجلوتامات بتحسين ارتباط أيون الكالسيوم ، كما أن ارتباط البرولين بالهيدروكسيل مهم للحفاظ على النسيج الضام. مثال آخر هو تكوين hypusine إلى عامل بدء الترجمة EIF5A عن طريق تعديل بقايا ليسين. قد تحدد هذه التعديلات أيضًا توطين البروتين ، على سبيل المثال ، قد تؤدي إضافة مجموعات طويلة كارهة للماء إلى ارتباط البروتين بغشاء الفوسفوليبيد.

لا توجد بعض الأحماض الأمينية غير القياسية في البروتينات. هذه هي اللانثيونين وحمض 2-أمينوبوتريك وديوالانين وحمض جاما أمينوبوتيريك. غالبًا ما تحدث الأحماض الأمينية غير القياسية كمسارات استقلابية وسيطة للأحماض الأمينية القياسية - على سبيل المثال ، تحدث الأورنيثين والسيترولين في دورة الأورنيثين كجزء من هدم الحمض.

استثناء نادر لهيمنة حمض ألفا الأميني في علم الأحياء هو حمض بيتا الأميني بيتا ألانين (3-أمينوبروبانويك حمض) ، والذي يستخدم لتخليقحمض البانتوثنيك(فيتامين ب 5) ، أحد مكونات أنزيم أ في النباتات والكائنات الحية الدقيقة. على وجه الخصوص ، يتم إنتاجه بكتيريا حمض البروبيونيك.

وظائف الأحماض الأمينية

وظائف البروتين وغير البروتين

تلعب العديد من الأحماض الأمينية البروتينية وغير البروتينية أيضًا أدوارًا مهمة غير بروتينية في الجسم. على سبيل المثال ، في الدماغ البشري ، الجلوتامات (حمض الجلوتاميك القياسي) وحمض غاما أمينوبوتيريك ( جابا، حمض جاما أميني غير قياسي) ، هي الناقلات العصبية الرئيسية المثيرة والمثبطة. يتم تصنيع هيدروكسي برولين (المكون الرئيسي لكولاجين النسيج الضام) من البرولين. يستخدم جلايسين الأحماض الأمينية المعيارية في التوليف البورفيريناتتستخدم في كريات الدم الحمراء. يستخدم الكارنيتين غير القياسي في نقل الدهون.

بسبب أهميتها البيولوجية ، تلعب الأحماض الأمينية دورًا مهمًا في التغذية وتستخدم بشكل شائع في المكملات الغذائية والأسمدة وتكنولوجيا الغذاء. في الصناعة ، تُستخدم الأحماض الأمينية في تصنيع الأدوية والبلاستيك القابل للتحلل الحيوي والمحفزات اللولبية.

1. الأحماض الأمينية والبروتينات والتغذية

للدور البيولوجي وعواقب نقص الأحماض الأمينية في جسم الإنسان ، راجع جداول الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية.

عند إدخالها في جسم الإنسان مع الطعام ، يتم استخدام 20 من الأحماض الأمينية القياسية إما لتخليق البروتينات والجزيئات الحيوية الأخرى ، أو تتأكسد في اليوريا وثاني أكسيد الكربون كمصدر للطاقة. تبدأ الأكسدة بإزالة المجموعة الأمينية من خلال الترانساميناز ، ثم يتم تضمين المجموعة الأمينية في دورة اليوريا. منتج آخر لعملية التحويل هو حمض الكيتو ، والذي يدخل في دورة حمض الستريك. يمكن أيضًا تحويل الأحماض الأمينية الجلوكوجينية إلى جلوكوز من خلال استحداث السكر.

من 20 من الأحماض الأمينية القياسية، 8 (فالين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، ثريونين ، تريبتوفان وفينيل ألانين) تسمى ضرورية لأن جسم الانسانلا يمكن توليفها بشكل مستقل عن المركبات الأخرى بكميات ضرورية للنمو الطبيعي ، ولا يمكن الحصول عليها إلا بالطعام. ومع ذلك ، وفقا للمفاهيم الحديثة ، الهيستيدين والأرجينينهم أيضا الأحماض الأمينية الأساسية للأطفال.قد يكون البعض الآخر لا غنى عنه بشكل مشروط للأشخاص في سن معينة أو الأشخاص الذين يعانون من مرض ما.

بجانب، سيستين، Taurine ، تعتبر أحماض أمينية شبه أساسية عند الأطفال (على الرغم من أن التوراين ليس من الناحية الفنية حمض أميني) لأن المسارات الأيضية التي تصنع هذه الأحماض الأمينية لم يتم تطويرها بالكامل عند الأطفال. تعتمد كميات الأحماض الأمينية اللازمة أيضًا على عمر الفرد وصحته ، لذلك من الصعب جدًا تقديم توصيات غذائية عامة هنا.

البروتينات

السناجب (البروتينات ، عديد الببتيدات) - جزيئيالمواد العضويةتتكون من alphaأحماض أمينية متصلة في سلسلة السندات الببتيد. في الكائنات الحية ، يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات بواسطة الكود الجيني، في معظم الحالات يستخدم التوليف 20الأحماض الأمينية القياسية.

أرز. 9. البروتينات ليست غذاء فقط .. أنواع مركبات البروتين.

يتكون كل كائن حي من البروتينات.. أشكال مختلفةتشارك البروتينات في جميع العمليات التي تحدث في الكائنات الحية. تتكون البروتينات في جسم الإنسان من العضلات والأربطة والأوتار وجميع الأعضاء والغدد والشعر والأظافر. البروتينات هي جزء من السوائل والعظام. الإنزيمات والهرمونات التي تحفز وتنظم جميع العمليات في الجسم هي أيضًا بروتينات.نقص البروتين في الجسم يشكل خطرا على الصحة. كل بروتين فريد وموجود لأغراض محددة.

البروتينات -الجزء الرئيسي غذاءالحيوانات والبشر (المصادر الرئيسية: اللحوم والدواجن والأسماك والحليب والمكسرات والبقوليات والحبوب ؛ إلى حد أقل: الخضار والفواكه والتوت والفطر) ، حيث لا يمكن تصنيع جميع الأحماض الأمينية الضرورية في أجسامهم ويجب أن تأتي من طعام البروتين. أثناء الهضم ، تقوم الإنزيمات بتفكيك البروتينات المبتلعة إلى أحماض أمينية ، والتي تستخدم في التخليق الحيوي لبروتينات الجسم أو يتم تكسيرها للحصول على الطاقة.

يجدر التأكيد على ذلك العلم الحديثعلى التغذية تنص على أن البروتين يجب أن يلبي حاجة الجسم من الأحماض الأمينية ، ليس فقط من حيث الكمية. يجب أن تدخل هذه المواد إلى جسم الإنسان بنسب معينة فيما بينها.

عملية تخليق البروتين مستمرة في الجسم. في حالة فقدان حمض أميني أساسي واحد على الأقل ، يتوقف تكوين البروتينات.هذا يمكن أن يؤدي إلى مجموعة واسعة من المشاكل الصحية الخطيرة ، من عسر الهضم إلى الاكتئاب وتوقف النمو عند الأطفال. بالطبع ، هذا النظر في هذه المسألة مبسط للغاية ، لأنه. وظائف البروتينات في خلايا الكائنات الحية أكثر تنوعًا من وظائف البوليمرات الحيوية الأخرى - السكريات والحمض النووي.

أيضًا ، بالإضافة إلى البروتينات ، يتكون عدد كبير من المواد غير البروتينية (انظر أدناه) التي تؤدي وظائف خاصة من الأحماض الأمينية. هذه ، على سبيل المثال ، تشمل الكولين (مادة شبيهة بالفيتامينات وهي جزء من الفسفوليبيد وهي مقدمة للناقل العصبي أستيل كولين - الناقلات العصبية هي مواد كيميائية تنقل النبضات العصبية من خلية عصبية إلى أخرى. وبالتالي ، فإن بعض الأحماض الأمينية ضرورية من أجل الأداء الطبيعي للدماغ).

2. الوظائف غير البروتينية للأحماض الأمينية

الناقل العصبي للأحماض الأمينية

ملحوظة: الناقلات العصبية (الناقلات العصبية ، الوسطاء) هي مواد كيميائية نشطة بيولوجيًا تنتقل من خلالها دفعة كهروكيميائية من خلية عصبية عبر الفراغ المشبكي بين الخلايا العصبية ، وأيضًا ، على سبيل المثال ، من الخلايا العصبية إلى الأنسجة العضلية أو الخلايا الغدية. لتلقي المعلومات من أنسجته وأعضائه ، يصنع جسم الإنسان مواد كيميائية خاصة - الناقلات العصبية.جميع الأنسجة الداخلية وأعضاء جسم الإنسان "التابعة" للغطاء النباتي الجهاز العصبي(VNS) ، مزود بأعصاب (معصبة) ، أي أن وظائف الجسم تتحكم فيها الخلايا العصبية. هم ، مثل المستشعرات ، يجمعون المعلومات حول حالة الجسم وينقلونها إلى المراكز المناسبة ، ومنهم تنتقل الإجراءات التصحيحية إلى الأطراف. أي انتهاك للتنظيم اللاإرادي يؤدي إلى حدوث خلل في الأعضاء الداخلية. يتم نقل المعلومات ، أو التحكم ، بمساعدة مواد كيميائية خاصة ، تسمى الوسطاء (من الوسيط اللاتيني - الوسيط) أو الناقلات العصبية. وفقًا لطبيعتها الكيميائية ، تنتمي الوسطاء إلى مجموعات مختلفة: الأمينات الحيوية ، والأحماض الأمينية ، والببتيدات العصبية ، وما إلى ذلك. حاليًا ، تمت دراسة أكثر من 50 مركبًا متعلقًا بالوسطاء.

في جسم الإنسان ، تُستخدم العديد من الأحماض الأمينية لتكوين جزيئات أخرى ، مثل:

• التربتوفان هو مقدمة للناقل العصبي السيروتونين.

• L-Tyrosine وسلائفه phenylalanine هي طليعة الناقلات العصبية للدوبامين الكاتيكولامينات والإبينفرين والنورادرينالين.
  

• الجليسين هو مقدمة للبورفيرينات مثل الهيم.
  

• الأرجينين هو مقدمة لأكسيد النيتريك.
  

• Ornithine و S-adenosylmethionine هي سلائف من polyamines.
  

• الأسبارتات والجليسين والجلوتامين هي طليعة النيوكليوتيدات.
  

ومع ذلك ، ليست كل وظائف أخرى عديدة الأحماض الأمينية غير القياسية. تستخدم النباتات بعض الأحماض الأمينية غير القياسية للحماية من العواشب. على سبيل المثال ، الكانافانين هو نظير للأرجينين الموجود في العديد من البقوليات ، وبكميات كبيرة بشكل خاص في Canavalia gladiata (خندق xiphoid). يحمي هذا الحمض الأميني النباتات من الحيوانات المفترسة ، مثل الحشرات ، ويمكن أن يسبب المرض للإنسان عند تناوله في بعض البقوليات النيئة.

تصنيف الأحماض الأمينية البروتينية

ضع في اعتبارك التصنيف باستخدام مثال 20 من الأحماض الأمينية ألفا البروتينية الضرورية لتخليق البروتين

من بين مجموعة متنوعة من الأحماض الأمينية ، يشارك 20 فقط في تخليق البروتين داخل الخلايا (الأحماض الأمينية البروتينية). أيضا ، تم العثور على حوالي 40 من الأحماض الأمينية غير البروتينية في جسم الإنسان.جميع الأحماض الأمينية البروتينية هي أحماض ألفا أمينية. في مثالهم ، يمكنك عرض طرق تصنيف إضافية. عادة ما يتم اختصار أسماء الأحماض الأمينية إلى 3 أحرف (انظر صورة سلسلة البولي ببتيد في أعلى الصفحة). يستخدم المحترفون في البيولوجيا الجزيئية أيضًا رموزًا ذات حرف واحد لكل حمض أميني.

1. حسب هيكل الجانب الراديكاليخصص:

• أليفاتية (ألانين ، فالين ، ليسين ، إيزولوسين ، برولين ، جلايسين) - مركبات لا تحتوي على روابط عطرية.
  
• عطري (فينيل ألانين ، تيروسين ، تريبتوفان)

المركبات العطرية (الساحات) - المركبات العضوية الحلقية التي لها نظام عطري في تركيبها. الخصائص المميزة الرئيسية هي زيادة استقرار النظام العطري ، وعلى الرغم من عدم التشبع ، فإن الميل إلى تفاعلات الاستبدال بدلاً من الإضافة. هناك بنزويد (أرينات ومشتقات هيكلية للأرينات ، تحتوي على حلقات بنزين) ومركبات عطرية غير بنزينويد (جميع الأنواع الأخرى). عطرية- خاصية خاصة لبعض المركبات الكيميائية ، والتي بسببها تظهر الحلقة المترافقة من الروابط غير المشبعة ثباتًا عاليًا بشكل غير طبيعي ؛

• تحتوي على الكبريت (السيستين ، الميثيونين) المحتوية على ذرة الكبريت S.
  
• تحتوي مجموعة OH (سيرين ، ثريونين ، مرة أخرى تيروزين) ،
• تحتوي على ملفات إضافية مجموعة COOH(أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك) ،
• إضافي مجموعة NH 2(ليسين ، أرجينين ، هيستيدين ، جلوتامين ، أسباراجين).

2. حسب قطبية الجانب الراديكالي

هناك أحماض أمينية غير قطبية (عطرية ، أليفاتية) وقطبية (غير مشحونة ، سالبة وموجبة الشحنة).

3. بخصائص الحمض القاعدي

تنقسم خواص الحمض القاعدي إلى أحماض أمينية محايدة (معظمها) ، حمضية (أحماض أسبارتيك وغلوتاميك) وقاعدة (ليسين ، أرجينين ، هيستيدين).

4. بحكم الضرورة

إذا لزم الأمر ، يعزل الجسم تلك التي لم يتم تصنيعها في الجسم ويجب إمدادها بالطعام - الأحماض الأمينية الأساسية (ليسين ، إيزولوسين ، فالين ، فينيل ألانين ، تريبتوفان ، ثريونين ، ليسين ، ميثيونين). تشمل الأحماض الأمينية القابلة للاستبدال تلك الأحماض الأمينية التي يتكون هيكلها الكربوني في تفاعلات أيضية ويمكنها بطريقة ما الحصول على مجموعة أمينية مع تكوين الأحماض الأمينية المقابلة. هناك نوعان من الأحماض الأمينية ضروريان بشكل مشروط (أرجينين ، هيستيدين) ، أي أن تركيبهما يحدث بكميات غير كافية ، خاصة للأطفال.

الجدول 1. تصنيف الأحماض الأمينية

التركيب الكيميائي	قطبية السلسلة الجانبية	النقطة الكهروضوئية pI	الوزن الجزيئي ، جم / مول	درجة المحبة للماء	قطبية السلسلة الجانبية
1. أليفاتية				محبة للماء للغاية
ألانين				الجلوتامين
فالين*				الهليون
جليكاين				حمض الجلوتاميك	10,2
إيزولوسين *				الهيستيدين	10,3
يسين *				حمض الأسبارتيك	11,0
2. الكبريت				ليسين*	15,0
ميثيونين*				أرجينين	20,0
سيستين				ماء معتدل
3. العطرية				ثريونين*
تيروزين				هادئ
التربتوفان *				التربتوفان*
فينيل ألانين *				البرولين
4. أحماض أوكسيامينو				تيروزين
هادئ				مسعور للغاية
ثريونين*

هم عديد الببتيدات ، هم بروتينات

لم يكن إنجلز عالم أحياء ، لكنه قدم التعريف التالي للحياة:

الحياة هي نمط من وجود أجسام بروتينية ، النقطة الأساسية فيها هي التبادل المستمر للمواد مع الطبيعة الخارجية المحيطة بها ، ومع توقف هذا التمثيل الغذائي ، تتوقف الحياة أيضًا ، مما يؤدي إلى تحلل البروتين.

طبعا هذا التعريف ليس علميا ولا يؤثر على الكثير لكنه يحدد احدى اهم النقاط -

الحياة على الأرض البروتين

هيكل ووظائف البروتينات

السناجبهي بوليمرات يكون مونومراتها أحماض أمينية. لا يوجد سوى 20 من الأحماض الأمينية في البروتينات ، ولكن يمكن أن يكون هناك الكثير من مجموعات هذه الأحماض الأمينية! ينتج عن هذا التنوع. لذلك ، هناك كمية هائلة من البروتينات في الطبيعة!

تتم كتابة تركيبة البروتين بهذه الطريقة - سلسلة من الأحماض الأمينية ، والتي يشار إليها بثلاثة أحرف:

ما يظهر في الشكل - تسلسل الأحماض الأمينية - هو جزيء كبير طويل بالكامل (ما يظهر هنا هو بروتين صغير جدًا ، وعادة ما تكون هذه الجزيئات أطول من حيث الحجم).

في موضوع الأحماض الأمينية ، درسنا بالفعل آلية تكوين مثل هذا البوليمر - عديد الببتيد.

الهيكل الأساسي للبروتين

- هذا هو بالضبط هذا التسلسل - أي الأحماض الأمينية وبأي تسلسل يتم توصيلها روابط تساهمية.

التركيب الثانوي للبروتين

هو - هي حلزوني، والذي تم تشكيله بالفعل بسبب بين الجزيئات - الروابط الهيدروجينية.

البنية الثلاثية للبروتين

يتكون هذا الهيكل من حلزونات ملفوفة - يسمى هذا التكوين

هيكل البروتين الرباعي

هذا "وضع" معين لسلاسل البروتين. قد يتم تضمين بعض المواد الأخرى في هذا "وضع". على سبيل المثال ، الهيموجلوبين:

يتم تدمير البروتينات بسهولة تامة. أولاً ، الهيكل الرباعي "ينكسر" ، ثم الهيكل الثالث ، ثم الهيكل الثانوي. من الصعب تدمير الهيكل الأساسي. إنه أشبه بتفاعل كيميائي.

يسمى تدمير هياكل البروتين تمسخ.

وأشهر أنواع المُمْسِكات هي درجة الحرارة (التسخين) ، والكحول ، وما إلى ذلك.

البيض المخفوق هو أحد الأمثلة البسيطة واليومية على التمسخ! 🙂

وظائف البروتينات

• بنيوي - البروتين مكون أساسي في أي غشاء وأي غضروف ...
• جميع الإنزيمات تقريبًا عبارة عن بروتين في الطبيعة. إنزيمات = محفزات حيوية. كل تفاعل له إنزيم خاص به.
• الهرموناتبروتينية.
• النقل - تحمل البروتينات المواد عبر غشاء الخلية والهيموجلوبين والأكسجين في الدم ...

يوجد الكثير من الوظائف في البروتينات ... ما هو مذكور أعلاه هو الأساسي فقط.

البروتينات هي أساس الحياة على الأرض ، ويكاد يكون من المستحيل العثور على أي عمليات تحدث في كائن حي دون مشاركتها ...